Josef Kloz

Legumin, vicilin and proteins similar to them in the seeds of some species of theViciaceae family (a comparative serological study)

Abstract1.Bylo provedeno vzájomné porovnání imunochemické podobnosti bílkovin leguminu, vicilinu a albuminové frakee ze semen hrachu (Pisum sativumPoir).Legumin a vicilin jsou globuliny s odlišnými fysikálními vlastnostmi, ale zdá se s částečnou imunochemickou podobností. Toto bylo zjištěno křížovými serologickými reakcemi.Albuminy ze semen hrachu mají naproti tomu nejen fysikální vlastnosti odlišné, ale nevykazují ani imunochemickou podobnost s globuliny.2.Byla hledána imunochemická specifita leguminu a vicilinu v globulinových frakeích semen dalších druhů čelediViciaceae: u zástupců roduLens, Vicia, Lathyrus, Pisum, Cicer, Medicago, Trifolium, Lupinus Phaseolus aGlycine.Legumin a vicilin více nebo méně podobný hrachovému leguminu a vicilinu je přítomen u všech sledovaných zástupců tribuVicieae (tj. u zástupců roduPisum, Lens, Vicia, Lathyrus, Cicer); u sledovaných zástupců tribuTrifolieas (tj. u zástupců roduMedicago aTrifolium) je pouze vicilinu podobná bílkovina; u sledovaných zástupců tribuGenisteae aPhaseoleae bílkoviny podobné leguminu i vicilinu chybějí.U všech sledovaných zástupců tribuVicieae (Pisum sativumPoir,Lens culinarisMed.,Lathyrus clymenum L.,Lathyrus sativus L.,Lathyrus silvester L.,Lathyrus odoratus L.,Vicia faba L.,Vicia sativa L.,Cicer arietinum L.), leguminoidní i vicilinoidní bílkovinné znaky v různém stupni zastoupeny jsou a tedy ani v těchto případech jsmo neobjevili případ připomínajíci ztrátovou mutaci bílkovinných znaků. Jsme proto přesvědčeni, že možno předpokládat toto zevšcobecnění: TribusVicieae je charakterisován přítomností bílkovinných znaků leguminu a vicilinu (nebo jim porněrně podobných bílkovin); tribusTrifolieae je charakterisován přítomností bílkovinných znaků podobných vicilinu; u tribuGenisteae aPhaseoleae leguminoidní a vicilinoidní znaky chybějí.Vzhledem k podobnosti bílkovin u tribuVicieae aTrifolieae nemůžeme než předpokládat, že mezi tribemVicieae aTrifolieae existují užší fylogenetické svazky než mezi tribemVicieae aPhaseoleae, příp.Genisteae.3.Legumin a vicilin jsou zároveň příkladem bílkovinných znaků s poměrně velkou šíří výskytu (tyto bílkovinné znaky navzájem poměrně podobné jsou přítomny u sledovaných zástupců příbuzných rodů až i tribů).4.Dále je možno předpokládat na základě nestejného rozšíření bílkovin leguminu a vicilinu ve sledovaných příbuzných tribech (vicilin má širší výskyt), že obě bílkoviny se nevyvíjely paralelně, nýbrž že jsou nestejného fylogenetického stáří. Můžeme předpokládat, že vicilin je relativně fylogeneticky starší bílkovinný znak než legumin nebo že fylogenetická diferenciace leguminu byla relativně rychlejší než diferenciace vicilinu.Summary1.A comparison of the immunochemical similarities in the proteins legumin and vicilin and the albumin fraction of pea seeds (Pisum sativumPoir), was carried out.Legumin and vicilin are globulins with different physical properties, but probably with a certain degree of immunochemical similarity as shown by serological cross reactions.Albumins from the pea seeds, on the contrary, have not only different physical properties but they also do not even show any immunochemical similarity to globulins.2.Immunochemical specificity of legumin and vicilin in the globulin fractions of the seeds of further species of the familyViciaceae was sought: in representatives of the genusLens, Vicia, lathyrus, Pisum, Cicer, Medicago, Trifolium, Lupinus, Phaseolus andGlycine.Legumin and vicilin more or less similar to that of peas are present in all the observed representatives of the tribeVicieae (that is in some species of the genusPisum, Lens, Vicia, Lathyrus, Cicer); in observed representatives of the tribeTrifolieae (i.e. in species of the genusMedicago andTrifolium) the only protein is similar to vicilin; in investigated species of the tribeGenisteae andPhaseoleae, proteins similar to legumin and vicilin are missing.In all observed representatives of the tribeVicieae (Pisum sativumPoir,Lens culinarisMed.,Lathyrus clymenum L.,Lathyrus sativus L.,Lathyrus silvester L.,Lathyrus odoratus L.,Vicia faba L.,Vicia sativa L.,Cicer arietinum L.), indications of leguminoid and vicilinoid protein characters are present in varying degrees and thus even here no cases resembling loss mutation of protein characters were discovered. The following generalisations may thus be made: the tribeVicieae is characterised by the presence of leguminoid and vicilinoid proteins (or proteins rather like them): the tribeTrifolieae is characterised by the presence of proteins similar to vicilin: in the tribeGenisteae andPhaseoleae, leguminoid and vicilinoid characters are missing. Because of the similarity of proteins in the tribesVicieae andTrifolieae, closer phylogenetic relations can be assumed to exist between the tribesVicieae andTrifolieae than between the tribesVicieae andPhaseoleae orGenisteae.3.Legumin and vicilin are at the same time examples of protein characters with a relatively wide occurrence (these protein characters rather resembling each other are present in all the representatives of the related genera and tribes studied).4.Further it can be assumed on the basis of unequal distribution of the proteins legumin and vicilin in the related tribes investigated (vicilin has a wider occurrence), that both proteins have not developed in parallel, but that they apparently are of unequal phylogenetic age. And it may be concluded either that vicilin is relatively a more primitive protein character than legumin or that phylogenetic differentiation of legumin was relatively more rapid than such differentiation of vicilin.Abstract1.Осуществлено взаимное сравнение иммунохимического сходства белков легумина, вицилина и альбуминовой фракции из семян гороха (Pisum sativumPoir).Легумин и вицилин являются глобулинами с разными физическими свойствами, однако, возможно, что они обладают частичным иммунохимическим сходством. Данный факт установлен при помощи перекрестных серологических реакций.Альбумины из семян гороха, напротив того, отличаются не только физическими свойствами, но не оказывают даже иммунохимического сходства с глобулинами.2.Искалась иммунохимическая специфичность легумина и вицилина в глобулиновых фракциях семян других впдов семействаViciaceae: у представителей родовLens, Vicia, Lathyrus, Pisum, Cicer, Medicago, Trifolium, Lupinus, Phaseolus, Glycine.Легумин и вицилин в большей или меньшей стенени похожий на легумин и вицилин гороха присутствует у всех изучаемых представителей трибыVicieae (т. е. у представителей родовPisum, Lens, Vicia, Lathyrus, Cicer); у изучаемых представителей трибыTrifolieae (т. е. у представителей родаMedicago иTrifolium) присутствует только на вицилин похожийбелок; у изучаемых представителей трибыGenisteae иPhaseoleae белки похожие на легумин и вицилин отсутствуют.У всех изучаемых представителей трибыVicieae (Pisum sativumPoir.,Lens culinarisMed.,Lathyrus clymenum L.,Lathyrus sativus L.,Lathyrus silvester L.,Lathyrus odoratus L.,Vicia faba L.,Vicia sativa L.,Cicer arietinum L.) легуминоидные и вицилиноидные белковые признаки в разной степени присутствуют, следовательно, даже в этих случаях нами не найден случай, напоминающий мутацию потери белковых признаков. Мы поэтому убеждены, что возможно предполагать следующее обобщение: ТрибаVicieae характеризуется присутствием белковых признаков легумина и вицилина (или похожих на них белков); трибаTrifolieae характеризована присутствием белковых признаков похожих на вицилин; у трибыGenisteae иPhaseoleae легуминоидные и випилиноидные признаки отсутствуют.В связи с подобностью белков трибыVicieae иTrifolieae нельзя не предполагать, что между трибойVicieae иTrifolieae существуют более узкие филогенетические связи чем между трибойVicieae иPhaseoleae, илиGenisteae.3.Легумин и вицилин являются вместе с тем примером белковых признаков с большим диапазоном распространения (эти белковые признаки сравнительно взаимно похожие присутствуют у изучаемых представителей родственных родов, даже и триб).4.Исходя из большей ширины появления вицилина по сравнению с легумином в области родственных таксонов можно предполагать, что вицилин является филогенетически относительно старшим белковым знаком и что видимо легумин дифференцировал позднее. Возможно что филогенетическая дифференциация легуминового белка протекает более быстрым темном чем филогенетическая дифференциация вицилинового белка. Следствием этих явлений является одинаковый результат, э. зн. неодинаковое распределение вицилина и легумина в области родственных таксонов.

The protein euphaseolin inPhaseolinae — A chemotaxonomical study

On the basis of immunochemical analyses of the main reserve protein ofPh. vulgaris, euphaseolin, in numerous cultivars ofPh. vulgaris, in additional 23Phaseolus species, and several representatives of further genera of Viciaceae and on the basis of the comparison of these data with morphological and genetical data the authors propose to separate the sectionEuphaseolus characterized by the presence of the protein euphaseolin. The species characterised by euphaseolin are closely related and capable of being crossed. The proposal requires an additional formal completion from the point of view of the conventions of classical systematies. Further the questions of the taxonomical extent of various protein characters and the problematies of the so-called large and small protein characters are discussed.Na základě imunochemických analys hlavní zásobní bílkovinyPh. vulgaris euphaseolinu u velkého počtu kultivarůPhaseolus vulgaris, dalších 23 druhůPhaseolus a několika zástupců dalších rodůViciaceae a srovnáváním těchto údajů s údajl morfologickými a genetickými autoři navrhují vydělení sekceEuphaseolus, charakterisované přítomností bílkoviny euphaseolinu. Druhy charakterisované euphaseolinem jsou si blízce příbuzné, jsou křižitelné. Návrh vyžaduje ještě formální doplnění z hlediska zvyklostí klasické systematiky.V článku jsou dále diskutovány otázky taxonomické šíře různých bílkovinných znaků.

Serological investigation of taxonic specificity of proteins in various plant organs in some taxons of the familyViciaceae

SouhrnAutoři porovnávali taxonní a orgánovou specifitu bílkovin u několika druhů čelediViciaceae pomocí kvantitativních serologických metod. Každý z orgánů má svoji vyhraněnou orgánovou specificitu bílkovinných znaků při zachování druhové specificity. Ze srovnání výsledků vyplynuly kromě metodických i podrobnější ontogenické a fylogenetické předpoklady a závěry.SummaryThe authers compared taxon and organ specificity of proteins of several species of the familyViciaceae, using qantitative serological methods. Each organ possesses a defined organ specificity of protein characters, the species specificity being preserved. On the basis of the results obtained both methodical and more detailed ontogenic and phylogenetic assumptions and conclusions could be drawn.

Protein characters and relationship betweenPhaseolus vulgaris ssp.Aborigineus Burk. and related taxons of the genusPhaseolus

AbstractBoth quantitative and qualitative immunochemical methods were used for studying the mutual relationships of several spocies and the subspecies of the genusPhaseolus: Ph. vulgaris L. ssp.vulgaris, Ph. vulgaris L. ssp.aborigineusBurk.,Ph. coccineus L.,Ph. acutifoliusA. Gray,Ph. lunatus L. (American endemites) andPh. aureus L. (a typical Asian bean). Protein characters of cotyledons (i.e., „storage” proteins) of the above species were compared with the aid of antisera prepared against seed (cotyledon) proteins ofPh. vulgaris L. ssp.vulgaris, cv. Veltruská Saxa, using(a)the whole complex of cotyledon protein,(b)the albumin fraction of this complex,(c)the globulin fraction,(d)crystaline phaseolin. Our results are in agreement with the morphological and genetic data ofBurkart andBrücher on the close relationship betweenPh. vulgaris L. ssp.vulgaris andPh. vulgaris L. ssp.aborigineus (both contain a character designated asPh. vulgaris protein 1 which is lacking in the others, both contain an identical phaseolin and exhibit only negligible differences in the specificity of proteins). The closest to these two species isPh. coccineus (almost identical phaseolin, small differences in the albumin and globulin fractions, a greater quantitative difference in protein specificity).Ph. acutifolius contains a somewhat different phaseolin, exhibits greater deviations in the albumin and globulin fractions and a greater quantitative difference in protein specificity.Ph. lunatus andPh. aureus are quite different in all the above respects. These data are in good agreement with genetic data (crossability).AbstractImunochemickými metodami jak kvantitativními, tak kvalitativními jsme sledovali vzájemné vztahy těchto druhů a subspecií roduPhaseolus: Ph. vulgaris L. ssp.vulgaris, Ph. vulgaris L. ssp.aborigineusBurk.,Ph. coccineus L.,Ph. acutifoliusA. Gray,Ph. lunatus L. (američtí endemiti) aPh. aureus L. (typický asijský fazol). Srovnávali jsme bílkovinné znaky děloli (tedy „zásobní” bílkoviny) uvedených druhů pomocí antiser, připravených proti bílkovinám semen (děloh)Ph. vulgaris L. ssp.vulgaris, cv. Veltruská Saxa a sice proti: a) celému komplexu děložních bílkovin, b) albuminové frakei tohoto komplexu, c) globulinové frakei, d) krystalickému fazeolinu. Naše výsledky souhlasí s morfologickými a genetickými údajiBurkarta aBrüchera o těsném vztahuPh. vulgaris L. ssp.vulgaris aPh. vulgaris L. ssp.aborigineus (u obou je přítomen znak označený námi „Ph. vulgaris protein I”, chybějící u ostatních, mají shodný fazeolin, kvantitativně vyjádřené rozdíly ve specifitě bílkovin jsou nepatrné). Těmto stojí nejblížePh. coccineus L. (fazeolin téměř shodný, rozdíly v albuminové a globulinové frakei, větší kvantitativně vyjádřený rozdíl ve specifitě bílkovin).Ph. acutifolius ve srovnání s předchozímí již nemá zcela shodný fazeolin, má větši odchylky v albuminové a globulinové frakei, velký kvantitativně vyjádřený rozdíl ve specificitě bílkovin.Ph. lunatus aPh. aureus jsou velmi odlišné ve všech těchto ukazatelích. Tyto naše údaje jsou v dobrém souladu i s fakty genetickými (křižitelností).AbstractМы изучали количественными и качественными иммунохимическими методами взаимоотношения следующих видов и подвидов родаPhaseolus: Ph. vulgaris L. ssp.vulgaris, Ph. vulgaris L. ssp.aborigineusBurk.,Ph. coccineus L.,Ph. acutifolius A. Gray,Ph. lunatus L. (американские эндемиты) иPh. aureus L. (типичная азиатская фасоль). Мы сравнивали белковые признаки семядолей (следовательно „запасные” белки) приведенных видов при помощи антисывороток приготовленных против белков семян (семядолей)Ph. vulgaris L. ssp.vulgaris cv. Велтруска Сакса, а именно против:а)целого комплекса семядольных белков,б)альбуминовой фракции этого комплекса,в)глобулиновой фракции,г)кристаллическому фазеолину. Наши результаты находятся в соответствии с морфологическими и генетическими данными Буркарта и Брюхера о тесном отношенниPh. vulgaris L. ssp.vulgaris иPh. vulgaris L. ssp.aborigineus Burk. (у обоих присутствует признак, обозначаемый «Ph. vulgaris протеин 1», отсутствующий у других; у них сходный фазеолин, количественно выраженные различия в специфичности белков небольшие). К ним ближе всего стоитPh. coccineus (фазеолин почти сходный, различия в альбуминовой и глобулиновой фракциях, однако количественно выраженное различие в специфичности белков большее).Ph. acutofolius по сравнению с предыдущими уже не обладает столь сходным фазеолином, имеет бóльшие уклонения в альбуминовой и глобулиновой фракциях, большое количественно выраженное различие в специфичности белков.Ph. lunatus иPh. aureus во всех этих показателях очень отличаются. Эти наши данные находятся в хорошем соответствии и с генетическими данными (скрещиваемость).

Distribution of the protein “phaseolin“ in some representatives of Viciaceae

AbstractUsing immunochemical methods the authors investigated the evolutionary taxonomic distribution of the reserve seed protein “phaseolin” in cultivars ofPhaseolus vulgaris, in a series of species ofPhaseolus, and in representatives of some additional genera ofViciaceae. “Phaseolin” is typical of the seed ofPhaseolus vulgaris L.: it was detected in all 658 investigated cultivars — and also in species related toPhaseolus vulgaris L.(Ph. vulgaris L. ssp.aborigineus Burk.,Ph. polyanthus Green,Ph. dumosus Macf.,Ph. coccineus L., and in an undescribed species from the group ofPh. vulgaris L. -Ph. coccineus L.). A protein immunochemically somewhat similar to „phaseolin“ occurs inPh. acufifolius A. Gray. In all other taxa“phaseolin” is absent.

Proteins found during maturation and germination of seeds ofPhaseolus vulgaris L.

Seeds of the beanPhaseolus vulgaris L. (Veltruská Saxa cultivar) were gathered gradually at different stages of development, starting at fertilization up to full maturity. Seeds were freeze-dried and the dry solid used for preparing extracts which were analyzed by immunoelectrophoresis for the presence of proteins resembling those contained in the cotyledons of a mature seed. Proteins from cotyledons of the first stages of development of bean seedlings were analyzed similarly.After a preparatory period, approximately from the second—third seed development stage, there is a period of intense protein synthesis that characterizes cotyledons of a mature seed. These proteins increase in quantity and are differentiated in quality up to maturity when a single antiserum detected a total of 12. After germination both the quantity and number of these proteins decreases.It was found that some proteins are metabolically more active, both during synthesis and cleavage. This holds e.g. for phaseolin during maturation, as well as during germination. In addition, phaseolin changes its electrophoretic mobility, which is apparently due to proteolytic hydrolysis of phaseolin molecules.During the last phase of maturation, viz. dehydration of seeds, some new proteins suddenly appear, apparently synthesized from pre-formed peptide chains.In the discussion the possibility is taken up that the beginning on the synthesis of specific proteins characteristic for mature seeds is the cause underlying the disturbances in the embryonal development of distant hybrids.AbstractSemena fazoluPhaseolus vulgaris L. sorty Veltruská Saxa byla sbírána postupně v různých fázích vývoje od oplození až do dozrání. Zmražená semena byla lyofilizována a ze sušiny byly jednotně připraveny extrakty, které byly imunoelektroforeticky analyzovány na přítomnost bílkovin, podobných těm, které jsou jinak obsaženy v dělohách zralého semene.Podobně byly analyzovány bílkoviny děloh v prvních fázích vývoje klíčních rostlin fazolu.Po přípravném období, asi od druhé třetiny vývoje semene, nastává období intenzívní syntézy bílkovin, charakteristických pro dělohy zralého semene. Tyto bílkoviny narůstají kvantitativně a diferencují se i kvalitativné až do zralosti, kdy jich bylo detegováno jedním antiserem 12. Při klíčení se opět kvantita těchto bílkovin i jejich počet zmenšuje.Zjistili jsme, že některé bílkoviny jsou metabolicky aktivnější jak při syntéze, tak při štěpení. Platí to např. pro fazeolin během zrání i během klíčení. Kromě toho fazeolin mění též při klíčení semen svoji elektroforetickou pohyblivost, což je zřejmě způsobeno proteolytickou hydrolýzou molekul fazeolinu.V poslední fázi při dozrávání, při dehydrataci semen se objevují náhle některé bílkoviny, které se patrně asociují z peptidických řetězeů již dříve syntetizovaných.V diskusi je též uváděna možnost, že začátek syntézy druhově specifických bílkovin charakteristických pro zralá semena je příčinou poruch ve vývoji embrya u vzdálených hybridů.AbstractСемена фасолиPhaseolus vulgaris L. сорта Вельтруска Сакса собирали постепенно в разные фазы развития от оплодотворения до созревапия. Семена в замороженном состоянии лиофилизировали и из сухого вещества по одному и тому же способу приготовляли экстракты, которые иммуноэлектрофоретически анализировали на наличие белков подобных тем, которые содержатся в семядолях созревшего семени.Подобным способом анализировали белки семядолей в первых фазах развития сеянцев фасоли.После подтотовительного периода, приблизительно от второй трети развития семена, наступает период интенсивного синтеза белков, характерных для семядолей зрелых семян. Количество этих белков нарастает а также они качественно дифференцируются до созревания. Во время созревапия одной антисывороткой определили 12 белков. Во время прорастания семян количества этих белков и их число уменьшаются.Мы определили, что некоторые белки являются метаболически более активными при синтезе и при расщеплении. Это относится в частности к фазеолину при созревании и во время прорастания. Помимо того фазеолин изменяет также при прорастании семян свою электрофоретическую подвижность, что очевидно является следствием протеолитического гидролиза молекул фазеолина.В последней фазе созревапия, при дегидратации семян появляются вдруг некоторые белки, которые очевидно ассоциируются из пептидных цепей синтезированных ранее.В дискуссии приводится мысль, что начало синтеза специфических для данного вида белков возможно является причиной нарушений в развитии зародыша у отдаленных гибридов.

An investigation of the protein characters of fourPhaseolus species with special reference to the question of their phylogenesis

Byla provedena kvantitativni a kvalitativní analysa bílkovinných znaků z děloh v semenech a z hypokotylů — kořínků (primárního kořene) naklíč enÝch semen těchto druhů:Phaseolus vulgaris L.,Phaseolus coccineus L.,Phaseolus lunatus L.,Phaseolus aureus ROXB. s těmito vÝsledky:1.Fazeolin téměř shodnÝ je v dělohách druhůPhaseolus vulgaris L aPhaseolus coccines L.; u druhůPhaseolus lunatus L. aPhaseolus aureus Roxb. chybí.2.Byla stanovena bilkovinná složka „Phaseolus protein III”, který je obsažen v hypokotylu + kořínku druhůPhaseolus vulgaris L.,Phaseolus coccineus L.,Phaseolus lunatus L.; u druhuPhaseolus aureus Roxb. chybí.3.Je znovu potvrzena skutečnost nestejné šíře taxonní (skupinové) specifity bilkovinnych znaků. Tato skutečnost je uváděna v souvislosti s relativním fylogenetickým stář ím znaků. Na základě toho bylo sestaveno vývojové schéma uvedených druhů.SummaryThe results are discussed of a quantitative and qualitative analysis of the protein characters of seed-enclosed cotyledons and of hypocotyls + roots (of the primary root) of germinated seeds of the following species:Phaseolus vulgaris L.,Phaseolus coccineus L.,Phaseolus lunatus L.,Phaseolus aureus Roxb.1.A practically identical phaseolin was found in the cotyledonsof Phaseolus vulgaris L. andPhaseolus coccineus L., being absent inPhaseolus lunatus L. andPhaseolus aureus ROXB.2.A protein component described as Phaseolus protein III was found in the hypocotyl + root ofPhaseolus vulgaris L.,Phaseolus coccineus L. andPhaseolus lunatus L.; it was absent inPhaseolus aureus Roxb.3.The inequality of breadth of taxonic (group) specificity of the protein characters has been confirmed anew. This fact is discussed in connection with the relative phylogenetic age of the characters, On the basis of the results obtained a developmental scheme of the studied species is proposed.AbstractНроведен количественный и качественный анализ белковых признаков из семядолей в семенах и из гипокотилей + коре.нков (первичного корня) прорастающих семян следующих видов: Phaseolus vulgaris L., Phaseolus coccineus L., Phaseolus lunatus L,. Phaseolus aureus Roxb. с нижеизложенным и результатами:1.Фазеолин ночти сходен в семядолях видов Phaseolus vulgaris L. и Phaseolus coccineus L.; у вида Phaseolus Lunatus L. и Phaseolus aureus L. Roxb;. отсустствует.2.Онределен белковый компонент протеин III, который содержится в гипокотиле + коренках видов Phaseolus vulgaris L., Phaseolus lunatus L., Phaseolus coccineusvulgaris L., у вида Phaseolus aureus Roxb. отсутствует.3.Снова подтвержден факт неодинаковой пирины таксонной (групповой) специфиности белковых признаков. Этот факт приводится в связь с относительным филогенетическим возрастом признаков. На основе зтого составлена ссеМа развития приведенных видов.

The protein euphaseolin in Phaseolinae — A chemotaxonomical study

On the basis of immunochemical analyses of the main reserve protein ofPh. vulgaris, euphaseolin, in numerous cultivars ofPh. vulgaris, in additional 23Phaseolus species, and several representatives of further genera of Viciaceae and on the basis of the comparison of these data with morphological and genetical data the authors propose to separate the sectionEuphaseolus characterized by the presence of the protein euphaseolin. The species characterised by euphaseolin are closely related and capable of being crossed. The proposal requires an additional formal completion from the point of view of the conventions of classical systematies. Further the questions of the taxonomical extent of various protein characters and the problematies of the so-called large and small protein characters are discussed.Na základě imunochemických analys hlavní zásobní bílkovinyPh. vulgaris euphaseolinu u velkého počtu kultivarůPhaseolus vulgaris, dalších 23 druhůPhaseolus a několika zástupců dalších rodůViciaceae a srovnáváním těchto údajů s údajl morfologickými a genetickými autoři navrhují vydělení sekceEuphaseolus, charakterisované přítomností bílkoviny euphaseolinu. Druhy charakterisované euphaseolinem jsou si blízce příbuzné, jsou křižitelné. Návrh vyžaduje ještě formální doplnění z hlediska zvyklostí klasické systematiky.V článku jsou dále diskutovány otázky taxonomické šíře různých bílkovinných znaků.

Atypical composition of seed proteins in cultivars ofPhaseolus vulgaris L.

In only one cultivar out of 1200 investigated cultivars ofPhaseolus vulgaris L. could we find an extreme change in the pattern of reserve proteins on the cathodic side: one of the proteins, called protein I, is completely absent in the cultivar ‘Krupnaya sakharnaya’ and is replaced on the same site by another protein,i.e. a protein completely different in its immunochemical specificity. The case is of interest from both the phylogenetic and systematic viewpoints and deserves further attention.

The identification of hybrids ofPhaseolus vulgar is L. ×Phaseolus coccineus L. Using immunoehemical methods

F1 generace hybridůPh. vulgaris L. XPh. coccineus L. je v bílkovinných znacích zhruba intermedierní. V F2 generaci se objevuje štěpení a různé stupně matro- či patroklinity.AbstractF1 – поколение гибридовPhaseolus coccineus L. xph. Coccineus L. является в отношепии белковых признаков промежуточным. В F2 – поколении иоявляется расщепление и матро- или патроклиния в различной степни.