Reiner Hamm

Über das Wasserbindungsvermögen des Säugetiermuskels. II. Mitteilung. Über die Bestimmung der Wasserbindung des Muskels

ZusammenfassungNach einer Übersicht über die Methoden zur Bestimmung der Muskelhydratation wird eine Beschreibung der sog. „Preßmethode” gegeben, bei welcher Fleisch auf Filterpapier gepreßt und die Fläche der aufgesogenen Flüssigkeit planimetrisch ermittelt wird. Aus dem Wert der Flüssigkeitsfläche wird mittels einer einfachen Formel die Menge des „lockeren Wassers” in mg berechnet. Aus diesem Wert und dem Gesamtwassergehalt der Probe läßt sich die Menge des „gebundenen Wassers” in Prozenten des Muskels ermitteln. Es werden ausführliche Angaben über die Fehlerbreite der Methode, über die Frage der Druckkonstanz und die Abhängigkeit der Fleischfläche vom Druck, über den Zusammenhang zwischen Wassermenge und Flüssigkeitsfläche, den Einfluß von Salzen auf die Ausbreitung von Muskelsaft und Wasser in Filterpapier, den Einfluß von Sorte und Wassergehalt des Papiers sowie über den Einfluß der Preßdauer und der Fleischeinwaage gemacht und ein Überblick über die Anwendungsmöglichkeiten der Preßmethode gegeben. Schließlich werden Vorschläge anderer Autoren zur Modifizierung der Preßmethode diskutiert und die Grenzen des Verfahrens erörtert.Es zeigte sich, daß das Pressen mit der Hand eine von der Person des Pressenden weitgehend unabhängige Methode darstellt, die Wasserbindung des Muskels exakt zu ermitteln. Sofern die Probe einen Wassergehalt von 94% nicht überschreitet und keine größeren Mengen Fett enthält, kann aus der Flüssigkeitsfläche die Wasserbindung so genau ermittelt werden, daß eine Bestimmung des Gewichtsverlustes beim Pressen durch Wägung nicht notwendig ist.

Sulfhydryl and disulfide groups in meats.

Publisher Summary This chapter discusses the methods for determination of sulfhydryl (SH) and disulfide (SS) groups in meats and their advantages and disadvantages. The choice of determination method depends on the type of investigation in question. Protein SH groups may react quickly, slowly or not at all depending on the type of reagent, on the proteins state, and on the conditions of reaction. Meat contains both protein SH and nonprotein SH groups. Results found in the literature do not always show clearly whether it is the total SH or the SH content only in a soluble fraction that was determined. This differentiation is important because most SH groups are bound to the water insoluble myofibrillar proteins. One of the most convenient and accurate techniques for the determination of SH groups in meat is a “double–indirect” amperometric titration method. The sum of SH and SS represents the total cystine content. In general, the total SH as well as the nonprotein SH contents of the same organs of different species are less variable than the SH contents of different organs of the same species. The texture of meat is influenced by the formation of SS groups during heating. As the nonprotein N content increases, the SH/N ratio decreases simultaneously. Several SH compounds are able to potentiate the microbial inhibition effect of known food preservatives.

Changes in solubility and enzymic activity of muscle glycogen phosphorylase in PSE-muscles

Comparison of the crude extracts of soluble proteins of PSE (pale, soft and exudative) and normal porcine muscles shows that the solubility and activity of muscle glycogen phosphorylase are diminished in PSE muscles. In the insoluble fractions of the muscle extract, however, an increased amount of a protein with the molecular weight of the phosphorylase subunit (92·500-95·000) can be found by means of SDS-electrophoresis. The PSE conditions with high temperatures of 36-40°C in the first hour post mortem and a low pH of 5·3-5·8 at the same time post mortem are simulated with normal porcine muscles at twenty-four hours post mortem which causes the same change in solubility and activity of muscle glycogen phosphorylase as in PSE muscles. This proves, for the first time, that low pH and high temperature in whole muscles cause a denaturation of phosphorylase, as indicated by both reduced activity and decreased solubility. Previous studies have looked only at one of these aspects. This supports the hypothesis of Bendall & Wismer-Pedersen (1962) that in PSE muscles a partial denaturation of sarcoplasmic protein occurs.

Über das Wasserbindungsvermögen des Säugetiermuskels

ZusammenfassungEs wurde der Einfluß des pH-Wertes auf das Wasserbindungsvermogen desMusculus longissimus dorsi von dreißig Kühen untersucht. Zwischen dem natürlichen pH-Wert des Fleisches (pH 5,4–5,7) und seinem Wasserbindungsvermögen besteht keine Korrelation. Das Muskelgewebe der verschiedenen Tiere kann bei gleichem pH-Wert ein sehr unterschiedliches Wasserbindunsvermögen zeigen. Solche Unterschiede sind jedoch nur im basischen Bereich des isoelektrischen Punktes (I.P.) zu beobacjten. Auf der sauren Seite des I.P. verlaufen die pH-Hydratationskurven eng gebündelt. Die Möglichkeit einer unterschiedlichen Bindung mehrwertiger Kationen an das strukturelle Muskeleiweiß als Ursache für die unterschiedliche Wasserbindung wird diskutiert.

Biochemical studies on fast glycolysing bovine muscle

Of the psoas major muscles from 1395 carcasses of young bulls 64% showed pH(1) values (30 min post mortem) below 6·0. In 100 muscle samples (selected so that a normal distribution of the pH(1) values was obtained), water-holding capacity (WHC), brightness of colour and the concentration of all glycolytic metabolites were determined. There were correlations between pH(1) and the other characteristics of meat quality, lower pH(1) values were associated with lower WHC, paler colour, lower glycogen levels and higher levels of lactate (30 min post mortem). All these correlations were highly significant. The accelerated breakdown of glycogen-and a simultaneous accumulation of hexose monophosphates-indicate an activation of the phosphorylase system in fast glycolysing bovine muscle. In fast glycolysing muscle, creatine phosphate was almost absent by 1 h post mortem and the ATP level was very low, indicating a high rate of breakdown of high-energy phosphates. The quality deviation of fast glycolysing beef is much less severe than that of PSE pork and therefore might not present a serious economic problem.

Über den enzymatischen Abbau von Tripolyphosphat und Diphosphat in zerkleinertem Fleisch

The increase in the water-holding capacity of salted minced bovine muscle caused by added diphosphate is maintained also after a complete enzymatic breakdown of the diphosphate. This effect is probably due to irreversible dissociation of actomyosin by DP in presence of NaCl.--An increase in water-holding capacity of minced salted bovine muscle after addition of tripolyphosphate occurs only if the tripolyphosphate is enzymatically hydrolysed to diphosphate. In contrast to diphosphate, tripolyphosphate apparently does not cause a dissociation of the actomyosin system.SummaryThe increase in the water-holding capacity of salted minced bovine muscle caused by added diphosphate is maintained also after a complete enzymatic breakdown of the diphosphate. This effect is probably due to irreversible dissociation of actomyosin by DP in presence of NaCl. — An increase in water-holding capacity of minced: salted bovine muscle after addition of tripolyphosphate occurs only if the tripolyphosphate is enzymatically hydrolysed to diphosphate. In contrast to diphosphate, tripolyphosphate apparently does not cause a dissociation of the actomyosin system.ZusammenfassungDie Erhöhung des Wasserbindungsvermögens von zerkleinertem, gesalzenem Rindermuskel durch Zusatz von Diphosphat bleibt auch dann aufrecht erhalten, wenn das Diphosphat enzymatisch völlig abgebaut ist. Dieser Effekt beruht wahrscheinlich darauf, daß die Actomyosin-Dissoziation durch Diphosphat in Gegenwart von NaCl irreversibel ist. Eine Steigerung des Wasserbindungsvermögens von zerkleinertem, gesalzenem Rindermuskel durch Zusatz von Tripolyphosphat tritt nur in dem Maße ein, in welchem das Tripolyphosphat enzymatisch zu Diphosphat abgebaut wird. Im Gegensatz zum Diphosphat ruft Tripolyphosphat offenbar keine Dissoziation des Actomyosin-Systems hervor.

Einfluß der Zerkleinerung auf den Abbau von Adenosintriphosphat und Glykogen im Rindermuskel post mortein

SummaryBeef is often ground and salted for sausage production immediately after slaughter in order to use the high water-holding capacity of muscle tissue before onset of rigor mortis. The beef has to be salted before remarkable amounts of ATP and glycogen are broken down. Therefore, the influence of grinding on the rate of the biochemical changes in the tissue post mortem (p. m.) was studied. Changes of ATP, ADP, AMP, IMP, inosine, glycogen, glucose-6-phosphate, lactate, and pH during 72 hours p. m. at +4° C were determined in the intact muscle as well as in the ground tissue.Grinding ofM. longissimus dorsi within 1 hour p. m. results in an accelerated glycolysis. However, in the intact as well as in the ground tissue the same ultimate values for glycogen, lactate, and pH were found after 24 or 72 hours p. m. Within 12 hrs. p. m. more glucose-6-phosphate was formed in the ground tissue than in the intact muscle. During storage of the intact or ground tissue only a part (55–70%) of the glycogen, which disappeared, was transformed into lactate.Grinding of the pre-rigor muscle causes an accelerated hydrolysis of ATP and ADP, resulting in a faster increase in the IMP concentration. However, after 72 hrs. the same amount of IMP was determined in the ground and in the intact tissue; in both cases ATP was completely hydrolyzed. Immediately after the disappearance of ATP, the concentration of IMP reached a maximum. Contrary to inosine, the increase in the concentration of hypoxanthine was faster in the ground tissue than in the intact muscle.The results indicate that grinding of beef before onset of rigor mortis causes an accelerated breakdown of ATP to IMP and hypoxanthine and a faster breakdown of glycogen to lactate. The possible role of Ca++ ions released by the damage of the sarcoplasmatic reticulum during grinding of the muscle tissue is discussed.ZusammenfassungUm das hohe Wasserbindungsvermögen, welches Fleisch vor Eintritt desRigor mortis besitzt, für die Brühwurstherstellung auszunützen, wird das Rindfleisch häufig so rasch wie möglich nach dem Schlachten zerkleinert und gesalzen. Die Salzung muß erfolgen, ehe noch größere Mengen an ATP und Glykogen abgebaut sind. Aus diesem Grunde war es von Interesse, den Einfluß der Zerkleinerung auf die Geschwindigkeit der biochemischen Veränderungen im Gewebepost mortem (p. m.) zu studieren. Untersucht wurden die Veränderungen im Gehalt des zerkleinerten und unzerkleinerten Rindermuskels an ATP, ADP, IMP, Inosin, Hypoxanthin, anorganischem Phosphat, Glykogen, Glucose-6-phosphat und Lactat sowie im pH-Wert inner halb 72 Stdpost mortem bei 4° C.Zerkleinerung des Muskels innerhalb von 1 Std p. m. beschleunigte den ATP-Abbau und die Lactatbildung sowie den pH-Abfall. Im zerkleinerten wie im unzerkleinerten Gewebe waren jedoch nach 24 bzw. 72 Std p. m. die gleichen Endwerte für Glykogen, Lactat und pH erreicht. Innerhalb von 12 Std p. m. wurde im zerkleinerten Fleisch mehr Glucose-6-phosphat gebildet als im un zerkleinerten. Während der Lagerung des Fleisches p. m. (zerkleinert und unzerkleinert) wurde nur ein Teil des abgebauten Glykogens in Lactat umgewandelt (55–70%). Die Ursache hierfür ist noch nicht geklärt. Der Abbau von ATP und ADP wurde durch Zerkleinern beschleunigt. Dementsprechend nahm der Gehalt an IMP im zerkleinerten Gewebe rascher zu als im unzerklei nerten. Nach 72 Std waren die Gehalte an IMP im zerkleinerten und unzerkleinerten Fleisch nahe zu die gleichen; ATP war dann in beiden Fällen völlig abgebaut. Der IMP-Gehalt erreichte un mittelbar nach Verschwinden des ATP ein Maximum. Hypoxanthin nahm im Gegensatz zum Inosin im zerkleinerten Gewebe rascher zu als im unzerkleinerten. Die Zunahme an anorganischem Phosphat im Gewebe p. m. entsprach weitgehend dem ATP-Abbau, d. h. sie erfolgte im zerkleiner ten Gewebe rascher als im unzerkleinerten.Aus den Resultaten dieser Untersuchung ist zu ersehen, daß Zerkleinern des Rindermuskels vor Eintritt desRigor mortis einen beschleunigten Abbau von ATP zu IMP und Hypoxanthin und

Über die Mineralstoffe des Säugetiermuskels

ZusammenfassungUntersuchungen über den Einfluß von Kationenaustauschern auf Homogenate 5 Tage gelagerten Rindermuskels führten zu folgenden Ergebnissen:1.Die Bindungsfestigkeit der mehrwertigen Muskelmetalle nimmt in der Reihe Mg <Ca, Zu <Fe zu. Eisen wird nicht ausgetauscht.2.Die Bindung von Mg, Ca und Zn ist bei pH 7 wesentlich fester als bei pH 5,5.3.Ein partieller Austausch des Muskel-Calciums und Muskel-Zinks gegen Na+oder K+-Ionen bedingt bei pH ≧ 6 eine kräftige Steigerung der Muskelhydratation, die in gewissem Umfang auch nach Hitzedenaturierung erhalten bleibt. Der Austausch des Magnesiums ist für die Hydratation ohne wesentlichen Einfluß.4.Bei pH-Werten <6 bleibt der Kationenaustausch ohne Einfluß auf die Wasserbindung des Gewebes.5.Dem Muskelbrei zugesetzte Ca++-Ionen werden im Gegensatz zu dem von Natur aus vorliegenden Calcium rasch ausgetauscht.6.Der relativ langsame Austausch von Muskel-Calcium und Muskel-Zink ist nicht durch das im Überschuß anwesende Orthophosphat bedingt.7.Die Löslichkeit der Muskelproteine in reinem Wasser und Pufferlösungen wird durch den partiellen Austausch der zweiwertigen Metalle des Gewebes nicht erhöht. Auf Grund dieser Befunde werden der Bindungszustand von Magnesium, Calcium, Zink und Eisen und seine Bedeutung für die Muskelhydratation diskutiert.

Über das Wasserbindungsvermögen des Säugetiermuskels: III. Mitteilung Die Wirkung von Neutralsalzen

ZusammenfassungEs wurde der Einfluß von Neutralsalzen (Na-Halogenide, NaNO3, Na2SO4, Na-Sulfosalicylat, Alkali- und Erdalkalichloride, ZnCl2) und von Na- Salicylat auf Wasserbindung und Quellung des zerkleinerten Rindermuskels bei verschiedenen pH-Werten und Ionenstärken untersucht. Die Unterschiede in der hydratisierenden Wirkung der Kationen einerseits and der Anionen andererseits entsprechen der Stellung dieser Ionen in den lyotropen Reihen. Beim Übergang von der saueren zur alkalischen Seite des Isoelektrischen Punktes (I. P.) tritt eine Umkehrung der Ionenwirkung ein. Hinsichtlich der Hydratationswirkung der Salze besteht zwischen Wasserbindung und Quellung eine gute Korrelation.Mit zunehmender Hydratation gehen — unabhängig von der Natur des Salzes — Querstreifung und fibrilläre Konsistenz des Muskels zugunsten der Bildung homogener Pasten verloren.Die Ionenbindung wurde auf Grund der durch Salzzusatz bedingten pH-Verschie-bung der Muskelhomogenate ermittelt und der Hydratationseffekt der einzelnen Ionen mit der elektrostatischen Bindung der Ionen und der Wasserdipole an die polaren Gruppen des Proteins gedeutet.Auf der saueren Seite des I. P. (PH 3,5) ist noch eine deutliche Kationenbindung, auf der alkalischen Seite (bei PH 6,4) noch Anionenbindung festzustellen. Diese Bindung ist mehr der Wechselwirkung zwischen Protein and dem betreffenden Ion als derjenigen zwischen Ion and Gegenion des Salzes zuzuschreiben. Aus den Versuchen wird gefolgert, daß für die bei PH 6,4 in allen untersuchten Fällen — mit Ausnahme des ZnCl2 — beobachtete Hydratationssteigerung nicht die Bindung des Kations, sondern die des Anions maßgebend ist.Es wurde ferner die Wirkung des steigenden Wasserzusatzes ohne Salzzusatz and in Gegenwart von NaCl bzw. Na-Sulfosalicylat Bowie die Wirkung steigender NaCl-Konzentration auf die Hydratation des zerkleinerten Muskels untersucht and die Ergebnisse diskutiert.

Über das Pufferungsvermögen des Fleisches und seine Veränderungen post mortem

SummaryIn this study the influence of different buffer substances present in muscle on the buffering capacity of meat immediately after slaughter and 4 days post mortem has been investigated. Soluble nonprotein compounds as nucleotides, glucose-6-phosphate, glycero-1-phosphate, inorganic phosphate, carnosine, anserine, lactate, and hydrogen carbonate account for half of the buffering capacity of the fresh muscle (pH 7). The other half of the buffering capacity is due to the myofibrillar proteins. 4 days post mortem (pH 5.6) the contribution of the myofibrillar proteins to the total buffering capacity is even higher; at this pH the nonprotein compounds have a lower, the myofibrillar proteins a slightly higher buffer capacity than at pH 7. There was a very good agreement between the buffer capacity data calculated from the concentrations and pK values of muscle constituents, and the data calculated from the titrations of tissue homogenates and extracts. These results demonstrate the great importance of myofibrillar proteins for the buffering capacity of meat.ZusammenfassungEs wurde der Einfluß verschiedener im Muskelgewebe enthaltener Puffersubstanzen auf die Pufferkapazität des Rindermuskels im schlachtfrischen Zustand und 4 Tagepost mortem untersucht. Dabei ergab sich, daß wasserlösliche Nichtproteinsubstanzen wie Nucleotide, Glucose-6-phosphat, Glycero-1-phosphat, anorganisches Phosphat, Carnosin, Anserin, Lactat und Hydrogencarbonat im schlachtfrischen Muskel (pH 7) etwa die Häifte der Pufferkapazität ausmachen. Die andere Hälfte der Pufferkapazität ist den myofibrillären Proteinen zuzuschreiben. Innerhalb von 4 Tagenpost mortem (pH 5,6) erhöht sich der Anteil der myofibrillären Proteine an der Gesamtpufferung weiter; bei diesem pH-Wert ist die Pufferkapazität der löslichen Nichtprotein-Verbindungen erheblich geringer, diejenige der Proteine etwas höher als bei pH 7. Die aus der Konzentration und den pK-Werten der Puffersubstanzen des Fleisches berechneten Werte der Pufferkapazität stimmen sehr gut mit den aus der Titration von Homogenaten und Extrakten des Gewebes erhaltenen Werten überein. Die Resultate zeigen, daß die myofibrillären Proteine als Puffersubstanzen im Fleisch eine wichtige Rolle spielen.Es wurde der Einflus verschiedener im Muskelgewebe enthaltener Puffersubstanzen auf die Pufferkapazitat des Rindermuskels im schlachtfrischen Zustand und 4 Tagepost mortem untersucht. Dabei ergab sich, das wasserlosliche Nichtproteinsubstanzen wie Nucleotide, Glucose-6-phosphat, Glycero-1-phosphat, anorganisches Phosphat, Carnosin, Anserin, Lactat und Hydrogencarbonat im schlachtfrischen Muskel (pH 7) etwa die Haifte der Pufferkapazitat ausmachen. Die andere Halfte der Pufferkapazitat ist den myofibrillaren Proteinen zuzuschreiben. Innerhalb von 4 Tagenpost mortem (pH 5,6) erhoht sich der Anteil der myofibrillaren Proteine an der Gesamtpufferung weiter; bei diesem pH-Wert ist die Pufferkapazitat der loslichen Nichtprotein-Verbindungen erheblich geringer, diejenige der Proteine etwas hoher als bei pH 7. Die aus der Konzentration und den pK-Werten der Puffersubstanzen des Fleisches berechneten Werte der Pufferkapazitat stimmen sehr gut mit den aus der Titration von Homogenaten und Extrakten des Gewebes erhaltenen Werten uberein. Die Resultate zeigen, das die myofibrillaren Proteine als Puffersubstanzen im Fleisch eine wichtige Rolle spielen.