A leucil aminopeptidase (LAPs) é uma enzima amplamente presente em diferentes reinos biológicos. Sua principal função é catalisar a hidrólise dos aminoácidos amino-terminais de cadeias peptídicas e proteínas. Surpreendentemente, embora as enzimas lisinase em animais e plantas partilhem muitas semelhanças estruturais, elas apresentam diferenças significativas nas funções biológicas e nos mecanismos de reação.
A lisinase requer cátions metálicos divalentes para atividade enzimática, o que é verdade tanto em LAPs de animais quanto de plantas. Estas enzimas têm a maior atividade em pH 8 e 60°C. Os sítios ativos dos LAPs são estruturalmente semelhantes. Por exemplo, estudos confirmaram a semelhança entre os sítios ativos da lisinase bovina e da PepA de E. coli.
Essas enzimas dependem de íons metálicos como Mn2+, Mg2+ e Zn2+ durante o processo catalítico, e estes As enzimas geralmente existem como hexâmeros no corpo.
Tradicionalmente, o LAP-A tem sido visto como um gene de manutenção indireta, crítico para a renovação de proteínas. No entanto, à medida que a investigação avançava, descobriu-se que esta enzima desempenha um papel regulador na resposta imunitária do tomateiro.
As plantas devem ser capazes de responder rapidamente a estresses bióticos e abióticos, como ataques de patógenos ou infestações de insetos. Sob estas condições, as plantas iniciam vias específicas de transdução de sinal. Por exemplo, o dano tecidual causado por insetos mastigadores, como a lagarta do tabaco, ativa a via do ácido octacarbônico para sintetizar uma variedade de moléculas sinalizadoras, que subsequentemente regulam a expressão de genes relacionados.
LAP-A, como produto da via do ácido octacarbônico, desempenha um papel regulador na manutenção e extensão das respostas às lesões nas plantas.
Por exemplo, numa série de experiências, os investigadores descobriram que quando o gene LAP-A era silenciado, os tomateiros feridos eram significativamente menos resistentes aos danos dos insectos, e a expressão dos seus genes tardios também era suprimida em relação aos tomateiros selvagens. tipo plantas.
É importante notar que o LAP também se expressa em alguns organismos marinhos e seu principal objetivo é lidar com a ameaça da pressão osmótica em ambientes com alto teor de sal. Para manter as concentrações intracelulares de aminoácidos, sob o sinal de perigo do alto teor de sal, essas enzimas começam a catalisar proteínas para liberar aminoácidos na célula.
Em resumo, embora as enzimas lisinase em animais e plantas apresentem semelhanças estruturais impressionantes, elas exibem propriedades completamente diferentes em termos de funções e mecanismos fisiológicos. Este fenómeno desencadeou o nosso pensamento profundo sobre a evolução da vida e os seus mecanismos bioquímicos. Você acha que essas pequenas diferenças estruturais sugerem as infinitas possibilidades de adaptação das formas de vida ao meio ambiente?