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Das bactérias aos humanos: como a lisinase cruza os limites da vida e muda nossa compreensão?
Leucil aminopeptidases (LAPs) são enzimas importantes que catalisam especificamente a hidrólise de resíduos de lisina N-terminal em peptídeos e proteínas. Essas enzimas não se limitam a hidrolisar lisina, mas também podem clivar outros resíduos N-terminais, demonstrando sua ampla atividade em diferentes organismos. Aplicável a LAPs de vários reinos biológicos, incluindo humano, bovino, suíno e E. coli. As funções biológicas dessas enzimas e seu uso em processos celulares revelam sua importância além das fronteiras da vida.
As semelhanças entre essas enzimas em bactérias e humanos levaram os cientistas a repensar o papel do metabolismo de proteínas na evolução.
Estrutura da enzima e sítio ativo
Uma característica notável dos LAPs é sua diversidade estrutural e similaridade de locais ativos. Tomando como exemplos a Escherichia coli LAP (PepA) e a LAP da lente bovina descobertas no estudo, os sítios ativos dos dois são significativamente semelhantes em estrutura. A investigação do LAP ácido no tomate (LAP-A) mostrou que ele pode ser funcionalmente semelhante ao LAP em outros organismos. Essas enzimas são metalopeptidases e dependem de cátions metálicos divalentes como Mn2+, Mg2+ e Zn2+ para manutenção. Sua atividade. Ao mesmo tempo, essas enzimas exibem atividade ótima em pH alto (cerca de 8,0) e alta temperatura (60°C). Essa propriedade permite que eles desempenhem papéis importantes em diferentes organismos.
Estudos anteriores mostraram que o LAP-A desempenha um papel regulador fundamental nas respostas imunológicas das plantas, o que contrasta fortemente com as crenças anteriores.
Mecanismo de ação
Embora as aminopeptidases tenham recebido relativamente pouca atenção de pesquisa no passado, o trabalho nas últimas duas décadas avançou significativamente a compreensão da comunidade científica sobre os mecanismos dessas enzimas. O mecanismo de ação do LAP e do PepA da lente bovina agora é claramente compreendido, mas o mecanismo do LAP-A em tomates ainda precisa ser mais explorado. Entretanto, com base nas similaridades bioquímicas dos LAPs em diferentes organismos, o mecanismo do LAP-A do tomate pode ser semelhante ao do LAP da lente bovina e do PepA.
Funções biológicas
No início, acreditava-se que o LAP era apenas um "catador" de proteínas celulares e desempenhava um papel importante na manutenção do metabolismo proteico unificado. No entanto, estudos recentes descobriram que o LAP-A desempenha um papel regulador na resposta imune dos tomates. Quando as plantas são atacadas por patógenos ou danificadas mecanicamente, vias de sinalização especializadas são ativadas para responder a esses estresses. Por exemplo, o comportamento de mastigação da lagarta-do-tabaco (Manduca sexta) causa danos extensos aos tecidos da planta e inicia uma resposta imune centrada no ácido jasmônico. A chave para essa resposta é regular a expressão de genes iniciais e tardios para melhorar a defesa da planta.
Estudos demonstraram que o LAP-A tem uma função reguladora na resposta tardia a feridas em plantas, e mudanças em sua expressão afetam a resistência da planta a insetos.
Osmorregulação
As proteínas LAP são expressas em uma variedade de organismos marinhos para lidar com a ameaça osmótica representada às células por ambientes com alto teor de sal. Quando confrontado com alto teor de sal, o LAP começa a catalisar proteínas e liberar aminoácidos na célula, numa tentativa de equilibrar a alta concentração de íons no ambiente externo e alcançar estabilidade fisiológica.
ConclusãoA ampla distribuição e as funções entre reinos das lisinases demonstram sua importância nas ciências da vida. Elas não só desempenham um papel em microrganismos, mas também mostram mecanismos e funções biológicas semelhantes em plantas e animais superiores. Isso nos faz pensar, em pesquisas futuras, como essas enzimas mudarão ainda mais nossa compreensão da evolução da vida e da biotecnologia?
