Language
Country/Area
No result found
История белков: знаете ли вы, как аминокислоты соединяются, образуя полипептиды?
В основе жизни лежит группа органических соединений, называемых аминокислотами. Эти соединения являются не только строительными блоками белков, но и важными ключами к отслеживанию происхождения жизни. То, как структуры аминокислот соединяются, образуя полипептиды, имеет не только научное значение, но и раскрывает тайны жизни.
Аминокислоты — это спирты, состоящие из функциональных групп амино- и карбоновых кислот, и они играют незаменимую роль в составе белков.
Хотя в природе существует более 500 аминокислот, только 22 из них, α-аминокислоты, включены в генетический код жизни. Эти 22 аминокислоты образуют основные строительные блоки всех белков. Этот тип аминокислот можно далее классифицировать на полярные, гидрофобные, заряженные и т. д., в зависимости от типа и природы их боковой цепи. Структура белков, таких как коллаген, ферменты или антитела, тесно связана с этими аминокислотами.
История аминокислот
Открытие аминокислот можно проследить еще в 19 веке. В 1806 году французские химики Луи-Николя Воклен и Пьер-Жан Робике впервые выделили из спаржи соединение, называемое аспарагиновой кислотой, которое стало первой открытой аминокислотой. В последующие годы одна за другой были открыты другие аминокислоты, такие как глицин, лейцин и т. д., а в 1935 году Уильям Камминг Росс открыл последнюю распространенную аминокислоту — серин и определил минимальную суточную потребность в аминокислотах.
«Единая химическая классификация аминокислот была признана в 1865 году, однако конкретные названия не были установлены».
Структура аминокислот
Общая формула аминокислот — H2NCHRCOOH, где R — органический заместитель. Углерод рядом с этой структурой называется α-углеродом. За исключением глицина, α-углерод всех белковых аминокислот является стереоизомером. Геометрическое расположение этих аминокислот играет важную роль в формировании и функционировании белка.
Роль аминокислот
Аминокислоты выполняют разнообразные функции в биохимии. Аминокислоты могут образовывать полипептидные или белковые цепи посредством реакций конденсации, но образующиеся в этом процессе эфирные связи также демонстрируют свою незаменимую роль в клеточных функциях. В общем случае аминокислоты соединяются посредством общего метода связи, называемого «пептидной связью», который представляет собой процесс, при котором аминогруппа одной аминокислоты реагирует с карбоксильной гидроксильной группой другой аминокислоты. Эта связь не ограничивается образованием полипептидов, но также постоянно участвует в различных биологических процессах, таких как передача и синтез нейротрансмиттеров.
«Сворачивание белков, объединение аминокислот в трехмерные структуры раскрывает сложность жизни».
Среди них боковые цепи некоторых аминокислот делятся на заряженные полярные боковые цепи, незаряженные полярные боковые цепи и гидрофобные боковые цепи. Эти характеристики напрямую влияют на структуру и взаимодействие белков. Например, заряженные боковые цепи, как правило, находятся на поверхности белков, что помогает им растворяться в воде, в то время как гидрофобные боковые цепи имеют тенденцию группироваться внутри белков, образуя стабильные структуры. Краткое содержание
Аминокислоты сыграли центральную роль в развитии биологической науки с момента их первого открытия. Являясь основой белков, они не только участвуют в формировании структур, но и играют важную роль в регуляции биологических процессов. То, как эти небольшие молекулы химически соединяются, чтобы инициировать процессы жизни, или как они функционируют в любом организме, — это вопросы, которые заслуживают дальнейшего изучения.
Когда вы думаете о процессе соединения аминокислот в полипептиды, задумывались ли вы когда-нибудь о том, сколько тайн жизни за этим скрывается?
