<р>
При изучении природы жизни аминокислоты часто оказываются в центре внимания исследований. Аминокислоты представляют собой органические соединения, содержащие функциональные группы амино- и карбоновых кислот. Хотя в природе существует более 500 видов аминокислот, только 22 вида α-аминокислот включены в биологические белки живых организмов. Появление этих аминокислот сыграло незаменимую роль в становлении и развитии жизни.
Аминокислоты являются строительными блоками жизни и сыграли решающую роль в зарождении жизни.
<р>
Существует множество способов классификации аминокислот на основе положения функциональных групп в их основной структуре (например, α, β, γ аминокислоты и т. д.), а также таких характеристик, как полярность, ионизация и тип боковой цепи (например, как алифатические, ациклические, ароматические и др.) Классифицируйте. Эти аминокислоты, остатки белков, составляют второй по величине компонент человеческих мышц и других тканей после воды. Помимо того, что аминокислоты являются строительными блоками белков, они также участвуют в различных процессах, включая транспорт нейромедиаторов и биосинтез, и их роль нельзя недооценивать.
История аминокислот
<р>
Первые открытия аминокислот относятся к началу 1800-х годов. В 1806 году французские химики Луи-Николя Воклен и Пьер Жан Робике выделили соединение из спаржи и назвали его Аспарагин стал первой открытой аминокислотой. В дальнейшем продолжали открывать цистеин, глицин и лейцин. Наконец, в 1935 году Уильям Камминг Росс впервые открыл таурин (треонин) и установил минимальные суточные потребности в различных аминокислотах.
Структура и свойства аминокислот
<р>
Вообще говоря, общая формула α-аминокислоты:
H2NCHRCOOH
, где R — органический заместитель. Эти 22 аминокислоты являются строительными блоками природных белков и объединяются в различные пептиды и белки. Свойства многих аминокислот, такие как полярность, гидрофильность или гидрофобность, оказывают существенное влияние на формирование и взаимодействие белковых структур.
В водорастворимых белках гидрофобные остатки обычно расположены внутри белка, а гидрофильные боковые цепи подвергаются воздействию водного раствора.
Типы аминокислот
<р>
Аминокислоты можно разделить на несколько категорий в зависимости от полярности их боковых цепей, включая заряженные полярные боковые цепи, незаряженные полярные боковые цепи и гидрофобные боковые цепи. В частности, заряженные аминокислоты, такие как аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота, обычно находятся на поверхности белков, способствуя их растворимости в воде и образуя солевые мостики, поддерживающие структуру белка.
Функция аминокислот
<р>
Аминокислоты являются не только строительными блоками белков, но также играют множество ролей в биохимических процессах. Например, они также играют решающую роль в производстве нейротрансмиттеров. Некоторые аминокислоты, такие как таурин и селен, включаются в белки посредством специальных механизмов синтеза, что показывает разнообразие аминокислот и их сложность в биологии.
Сводка
<р>
Разнообразие аминокислот позволяет им адаптироваться к различным биологическим функциям и процессам, от составления белков до воздействия на биологические химические реакции, и все это отражает важность аминокислот. Так почему же природа выбрала именно эти 22 аминокислоты в качестве основных единиц жизни, а другие аминокислоты исключила? Означает ли это, что выбор аминокислот глубоко связан с возникновением жизни?