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Überraschende Ähnlichkeit der SPS-Struktur: Warum sind die SPS von Pflanzen und Bakterien so ähnlich? Überraschende Strukturgeheimnisse!
In der biologischen Gemeinschaft war die Untersuchung der strukturellen und funktionellen Ähnlichkeiten von Enzymen schon immer einer der Schwerpunkte der eingehenden Erforschung durch Wissenschaftler. Jüngste Studien haben gezeigt, dass Saccharosephosphatsynthase (SPS) in Pflanzen bemerkenswerte strukturelle Ähnlichkeiten mit SPS in einigen Bakterien aufweist, was viele Gedanken über die Evolution, Funktion und biologische Anpassung von Genen ausgelöst hat. In diesem Artikel werden die strukturellen Merkmale, Mechanismen und wichtigen Regulierungsstrategien von SPS eingehend untersucht, um sein Geheimnis aufzudecken.
Was ist Saccharosephosphatsynthetase (SPS)?
SPS ist ein in Pflanzen vorkommendes Enzym, das hauptsächlich am Biosyntheseprozess von Saccharose beteiligt ist. Dieses Enzym katalysiert eine Schlüsselreaktion: die Übertragung der Zuckergruppe mit sechs Kohlenstoffatomen von Uridin-Diphosphat-Glukose (UDP-Glukose) auf D-Fruktose-6-Phosphat, um UDP und D-Saccharose-6-Phosphat zu bilden. Dieser reversible Schritt ist ein entscheidender Kontrollpunkt in der Saccharose-Biosynthese und ein hervorragendes Beispiel für eine Vielzahl wichtiger Enzymregulationsstrategien, wie etwa allosterische Kontrolle und reversible Phosphorylierung. Darüber hinaus spielt SPS auch eine wichtige Rolle im Stärke- und Saccharosestoffwechsel.
SPS-Struktur
Laut Röntgenbeugungsstudien gehört die SPS-Struktur von Halothermothrix orenii zur GT-B-Faltungsfamilie. SPS enthält zwei Rossman-Faltdomänen, nämlich die A-Domäne und die B-Domäne. Die Strukturen dieser beiden Domänen sind insofern ähnlich, als sie beide ein zentrales β-Faltblatt enthalten, das von α-Helices umgeben ist. Allerdings besteht Domäne A aus acht parallelen Beta-Strängen und sieben Alpha-Helices, während Domäne B aus sechs parallelen Beta-Strängen und neun Alpha-Helices besteht. Diese Domänen sind durch eine Schleife aus Resten verbunden und bilden eine Matrixbindungsfurche, in die der auf Glucose basierende Akzeptor bindet.
Obwohl H. orenii ein nicht photosynthetisches Bakterium ist, haben verschiedene Studien gezeigt, dass die Struktur seines SPS der von Pflanzen-SPS sehr ähnlich ist.
Mechanismuseigenschaften
In der offenen Konformation von H. orenii bildet Fructose-6-phosphat Wasserstoffbrückenbindungen mit Gly-33- und Gln-35-Resten innerhalb der A-Domäne, während UDP-Glucose mit der B-Domäne interagiert. Kristallstrukturstudien zeigen, dass sich die beiden Domänen bei der Bindung verdrehen und so den Eingang zur Substratbindungsrille von 20 Å auf 6 Å verengen. Diese geschlossene Konformation ermöglicht es dem Gly-34-Rest der A-Domäne, mit UDP-Glucose zu interagieren, wodurch das Substrat gezwungen wird, sich an die gefaltete Struktur anzupassen, und die Abgabe des sechs Kohlenstoffatome umfassenden Zuckerrests gefördert wird.
Sobald Fructose-6-Phosphat gebunden ist, interagiert es über Wasserstoffbrücken mit UDP, wodurch die Aktivierungsenergie der Reaktion gesenkt und der Übergangszustand stabilisiert wird.
Anpassungsstrategie
Phosphorylierung
SPS-Kinase kann einen Serinrest reversibel phosphorylieren und dadurch SPS inaktivieren. Studien haben gezeigt, dass in Spinat und Mais die regulatorischen Stellen für die Phosphorylierung Ser158 und Ser162 sind. Dieser Regulierungsansatz steuert nicht nur den intrazellulären Saccharosespiegel, sondern hilft den Zellen auch, sich an Umgebungen mit hohem osmotischem Druck anzupassen und den durch die Photosynthese erzeugten Kohlenstofffluss zu steuern.
Allosterische Regulierung
Die Bindung von Glucose-6-phosphat an der allosterischen Stelle führt zu einer Konformationsänderung in SPS, wodurch die Affinität des Enzyms zum Glucose-akzeptierenden Substrat erhöht wird. Anorganisches Phosphat verhindert die Aktivierung von SPS durch Glucose-6-Phosphat. Diese Strategie steht in engem Zusammenhang mit der Photosynthese. Mit zunehmender Photosynthese nimmt die Konzentration an anorganischer Phosphorsäure ab, was die Aktivität von SPS weiter fördert.
Funktion von SPS
SPS spielt eine wichtige Rolle bei der Verteilung von Kohlenstoff in photosynthetischen und nicht-photosynthetischen Geweben und beeinflusst das Wachstum und die Entwicklung von Pflanzen. In reifen Früchten ist SPS für die Umwandlung von Stärke in Saccharose und andere lösliche Zucker verantwortlich. Darüber hinaus ist SPS auch in Zellen aktiv, die Saccharose speichern, sodass Pflanzen schnell auf Umweltveränderungen reagieren können.
In Umgebungen mit niedrigen Temperaturen werden die Aktivität von SPS und die Geschwindigkeit der Saccharose-Biosynthese deutlich erhöht, was den Pflanzen hilft, bei niedrigen Temperaturen zu überleben.
Ob Pflanzen oder Bakterien, die erstaunlichen Ähnlichkeiten der Saccharosephosphatsynthetase enthüllen die Geheimnisse der Biologie. Bedeutet das, dass ähnliche Enzymstrukturen die funktionelle Anpassung verschiedener Organismen im Laufe der Evolution erleichtern können?
