Helmut Marko

Reconstitution of apomyoglobin with bile pigments

SummaryApomyoglobin was reconstituted with bile pigments of the verdinoid, 2,3-dihydroverdinoid, pterobilinoid, and violinoid type. Absorption and circular dichroism data as well as formation constants of the complexes were measured. From these results it was concluded that chromophore binding and induced chirality of these pigments are mainly governed by a lipophilic region opposite to the propionic side chain(s) and the asymmetric position of the hydrogen bonding acceptors of the propionic acid side chain(s) at the entrance of the protein pocket.ZusammenfassungApomyoglobin wurde mit Gallenfarbstoffen des verdinoiden, 2,3-dihydroverdinoiden, pterobilinoiden und violinoiden Types rekonstituiert. Absorptions- und Circulardichroismus-Daten, ebenso wie die Bildungskonstanten der dabei gebildeten Komplexe wurden gemessen. Aus diesen Ergebnissen konnte abgeleitet werden, daß die Bindung des Chromophors und seine induzierte Chiralität hauptsächlich durch eine lipophile Region, die der Seite mit Propionsäurekette(n) gegenüber liegt sowie durch die asymmetrische Position der Wasserstoffbrückenakzeptoren für die Propionsäureketten an der Öffnung der Proteintasche bestimmt werden.

Complex formation between biliverdin and apomyoglobin

SummaryThe intermolecular interactions of biliverdin with apomyoglobin were investigated using UV-VIS spectroscopy and chiroptical methods. Biliverdin is bound reversibly in the heme pocket of the apoprotein. The structural implications of the spectroscopic findings are discussed.ZusammenfassungDie intermolekularen Wechselwirkungen von Biliverdin mit Apomyoglobin wurden mittels UV-VIS-Spektroskopie und chiroptischen Methoden untersucht. Biliverdin wird reversibel in der Häm-Tasche des Apoproteins gebunden. Strukturelle Implikationen der spektroskopischen Resultate werden diskutiert.

On the chemistry of pyrrole pigments, LXXXVII: The apomyoglobin heme pocket as a reaction vessel in bile pigment chemistry

SummaryAn apomyoglobin biliverdin complex was reduced to a bilirubin apomyoglobin complex with retention of the helix chirality of the chromophore. Chelation of the mesobiliverdin-XIIIα apomyoglobin complex with zinc ions in aqueous solution yielded an enantiomer of the corresponding derivative. These two systems document the possibility of using the heme pocket of apomyoglobin to execute stereospecific reactions. The chiroptical properties of the two product systems are discussed.ZusammenfassungDer Apomyoglobin-Biliverdin-Komplex wurde zum entsprechenden Apomyoglobin-Bilirubin-Komplex unter Retention der Helixkonfiguration des Chromophors reduziert. Chelierung des Apomyoglobin-Mesobiliverdin-XIIIα-Komplexes mit Zinkionen in wäßriger Lösung lieferte ein Enantiomer des entsprechenden Derivates. Diese beiden Systeme dokumentieren die Verwendbarkeit der Häm-Tasche des Apomyoglobins um stereospezifische Reaktionen durchzuführen. Die chiroptischen Eigenschaften der beiden Produktsysteme werden diskutiert.

UV-VIS and CD-spectroscopic investigations of intermolecular interactions of bile pigments with small proteins

SummaryThe intermolecular complex formation of bilirubin and biliverdin with two proteins (basic pancreatic trypsin inhibitor and lysozyme) were studied by optical and chiroptical methods. Evidence for specific intermolecular interactions of biliverdin with both proteins was found. Bilirubin forms a soluble complex only with lysozyme.ZusammenfassungDie intermolekulare Komplexbildung von Bilirubin und Biliverdin mit zwei Proteinen (basischer pankreatischer Trypsininhibitor und Lysozym) wurden mittels optischer und chiroptischer Spektroskopie untersucht. Für Biliverdin konnten intermolekulare Wechselwirkungen mit beiden Proteinen nachgewiesen werden. Bilirubin bildet nur mit Lysozym einen löslichen Komplex.

Reduction of a bilindione-10-thiol-adduct as a model of the reduction step of the biliverdin reductase system

SummaryBiliverdin dimethyl ester and its 10-thioethanol addition product are reduced by LiBH4 with similar reaction velocities as derived from NMR experiments. This reaction serves as a model of the biliverdin reductase system. According to this model the addition of the enzyme thiol group to position 10 of biliverdin primarily serves as the binding and orienting mode. It is obviously not intended as such to accelerate the velocity of the reduction step.ZusammenfassungBiliverdindimethylester und sein 10-Thioethanoladdukt werden, wie durch NMR-Experimente gezeigt werden konnte, durch LiBH4 mit vergleichbaren Geschwindigkeiten reduziert. Diese Reaktion dient als ein Modell für das Biliverdinreduktasesystem. Entsprechend diesem Modell dient die Addition der Enzym-Thiolgruppe in Position 10 des Biliverdins in erster Linie der Bindung und Orientierung und ist als solche nicht in Hinblick auf eine Reaktionsbeschleunigung der Reduktion konzipiert.