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Dive into the research topics where M. Pantlitschko is active.

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Featured researches published by M. Pantlitschko.


Monatshefte Fur Chemie | 1958

Über die Aminosäurezusammensetzung von trypsinresistenten Phosphopeptonen aus α-Casein

M. Pantlitschko; E. Gründig

Es wird die Darstellung des Bariumsalzes eines “Phosphopeptons” aus reinem α-Casein durch tryptische Verdauung beschrieben. Durch die Analyse des Hydrolysates dieses Peptons konnte die quantitative Zusammensetzung ermittelt werden. Die Verbindung besitzt ein Molekulargewicht von 3376, besteht aus insgesamt 20 Aminosauren, an die vier Phosphorsauren esterartig gebunden sind. Es besteht kein Anhaltspunkt dafur, das die Phosphorsaure in verschiedenen Bindungsarten vorliegt. Es ist anzunehmen, das zwei Molekule Acetylglucosamin im Pepton gebunden sind.


Monatshefte Fur Chemie | 1958

Über N1-Alkylsulfonyl-N2-butylharnstoffe

M. Pantlitschko; F. Salvenmoser

Es wird die Darstellung verschiedener N1-Alkylsulfonyl-N2-butylharnstoffe beschrieben. Diese Substanzen besitzen keine bakteriostatische Wirkung, sind aber ebenso wie die verschiedenen in der Literatur beschriebenen N1-Arylsulfonyl-N2-butylharnstoffe blutzuckersenkend.


Monatshefte Fur Chemie | 1957

Die proteolytische Wirkung des Thrombins

M. Pantlitschko; E. Gründig

1. Es wird eine Methode beschrieben, mit deren Hilfe es gelingt, die proteolytische Wirkung des Thrombins auf andere Substrate als Fibrinogen qualitativ und quantitativ zu verfolgen. 2. Heparin hemmt die proteolytische Aktivitat des Thrombins. 3. Durch Serum wird Thrombin erst, wie das Ferment der Leukozyten, in hoheren Konzentrationen gehemmt.


Monatshefte Fur Chemie | 1951

Über die blutgerinnungshemmende Eigenschaft sulfurierter Hyaluronsäure

M. Pantlitschko; J. Schmid; F. Seelich; E. Kaiser

Durch Sulfurierung von Hyaluronsaure gelingt es, Praparate zu erhalten, die in ahnlichen Konzentrationen und auf dieselbe Weise wie Heparin die Gerinnung des Blutes verhindern, ohne toxisch zu wirken.


Monatshefte Fur Chemie | 1950

Die Konstitution des 4-Oxybenzthioxolons

M. Pantlitschko; H. Benger

Die vonKaufmann vorgeschlagene Konstitution des 4-Oxybenzthioxolons, das durch Rhodanierung von Resorcin nach dem Kupferrhodanidverfahren leicht zuganglich ist, konnte von uns sichergestellt werden. Gleichzeitig wurde nachgewiesen, das bei der alkalischen Hydrolyse des 4-Oxybenzthioxolons das bisher nicht bekannte 2-Thiopyrogallol mit guten Ausbeuten dargestellt werden kann.


Monatshefte Fur Chemie | 1952

Untersuchungen an hochgereinigten Hyaluronsäuresolen

M. Pantlitschko

Hyaluronsaure wurde aus Nabelschnuren gewonnen und weitgehend gereinigt. Durch Elektrodialyse wurden verschiedene Proben in acidoide Sole ubergefuhrt.


Monatshefte Fur Chemie | 1958

Über die Aminosäurenzusammensetzung von trypsinresistenten Phosphopeptonen aus β-Casein

M. Pantlitschko; E. Gründig

Es wird die Darstellung des Ba-Salzes eines durch erschopfende tryptische Verdauung aus reinem β-Casein erhaltenen Phosphopeptons beschrieben. Die Aminosaurenanalyse ergab: Asp3Thr1Ser3Glu8Val1Leu1Ileu2Ala1 Meth1. Auserdem sind 3 Molekule H3PO4 gebunden, deren Hydrolysenkonstante zu 0,82.10−3 bestimmt wurde. Weiters konnte nachgewiesen werden, das pro Molekul Pepton 1 Atom Fe in komplex gebundener Form vorliegt. Das Molekulargewicht wurde zu 3130 berechnet.


Monatshefte Fur Chemie | 1957

Die Bestimmung kleiner Proteolysegrade

M. Pantlitschko; E. Gründig

1. Es wird eine Methode entwickelt, die den Nachweis und die quantitative Bestimmung der Proteolyse mit kleinen Trypsin- und Pepsinmengen gestattet. 2. Die Methode beruht auf der Durchfuhrung der Biuretreaktion reaktion in der nach Einwirkung proteolytischer Fermente enteiweisten Losung und Messung der Extinktion bei 530 mμ. 3. Es wird nachgewiesen, das bei kurzer Einwirkungsdauer von geringen Trypsinmengen auf Casein ausschlieslich Polypeptide entstehen. 4. Es ist mit dieser Methode moglich, die proteolytische Wirksamkeit von Thrombin schnell und sicher zu bestimmen.


Monatshefte Fur Chemie | 1952

Eine neue Methode zur Bestimmung der Phenolsulfatase

M. Pantlitschko; E. Kaiser

1. Es wird eine neue kolorimetrische Bestimmungsmethode der Phenolsulfataseaktivitat beschrieben, die als Substrat das Natriumsalz des Phenolphthalein-dischwefelsaureesters verwendet. 2. Es besteht eine lineare Abhangigkeit der Enzymaktivitat sowohl von der Fermentkonzentration als auch von der Einwirkungsdauer. 3. Die optimale Aktivitat des Enzyms liegt bei pH 5,9 in 0,1 m Acetatpuffer bei 37° und einer Substratkonzentration von 2,5.10−4 m. 4. Die Phenolsulfatase verschiedener Pektinasepraparate zeigte bei den oben angegebenen Bedingungen keinerlei Unterschiede gegenuber der Takadiastase. 5. Im menschlichen Harn konnten wir keinerlei Phenolsulfatase-aktivitat feststellen.


Monatshefte Fur Chemie | 1950

Untersuchungen an hochgereinigten Glykogensolen

M. Pantlitschko; J. Matula

1. Glykogene verschiedener Herkunft (Muscheln, Leber und Muskel von Kaninchen und meerschweinchen) und Darstellung wurden durch Elektrodialyse aschefrei gereinigt. Der Phosphorgehalt aller dieser Glykogene ist nahezu konstant und betragt im Mittel 0,015%. 2. Die gereinigten Glykogensole sind “azidoide” Sole (Kolloidsauren); sie stellen Losungen eines Glykogenphosphorsaureesters dar. 3. Die durch konduktometrische Titration mit Barytlauge bestimmte Gesamtaziditat ist groser als dem Phosphorsauregehalt entsprechen wurde. Es sind neben der Phosphorsaure demnach noch andere saure Gruppen anwesend. 4. Die Anwesenheit von Glukuronsaure wurde qualitativ durch die Naphthoresorcinprobe nachTollens nachgewiesen. 5. Es wurde auch versucht, nach der vonTanabe angegebenen Methode die Glukuronsaure quantitativ zu bestimmen. Die erhaltenen Resultate stimmen relativ gut mit der aus den elektrochemischen Daten errechneten Mengen uberein. 6. Darnach entfallen im Glykogen auf etwa 500 Monosereste eine Uronsauregruppe und etwa 4 Phosphorsauregruppen. 7. Die Abhangigkeit der Viskositat der gereinigten Sole von Konzentration und Temperatur wurde untersucht.

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