Taro Nagasawa

Studies on human casein: I. Fractionation of human casein by diethylaminoethyl cellulose column chromatography

Abstract Fractionation of human casein by diethylaminoethyl (DEAE) cellulose column chromatography has been performed by gradient sodium chloride elution (0 ~ 0.21 m ) and stepwise elution (0.02 m sodium phosphate buffer containing 1.0 m sodium chloride and 0.2 n sodium hydroxide) at 10 ° without addition of urea; acrylamide gel electrophoresis in the presence of urea (AGUE) was used to determine homogeneity. Human casein was separated into at least nine fractions (F-1 through F-9), all of which were heterogeneous. Whole casein showed 14 ~ 26 bands on AGUE, which were designated as ρ-, α-, β-, and γ- μ caseins according to their (decreasing) mobilities. The main component of human casein was the (β-casein group (F-1 through F-6). No calcium-sensitive fraction corresponding to cow α s -casein could be found in human casein, whereas F-7, containing 0.97% phosphorus and 1.63% sialic acid, seemed to be a characteristic fraction of human casein.

Effect of myo-inositol on the growth of young rat.

生後, 約20日を経過したS. D. 系幼若ラットを1群7匹とし, イノシット無投与群 (G-1), 0.5mg/日 (G-2), 1.0mg/日 (G-3) および2.0mg/日 (G-4) 投与群の4群に分けて, 体重増加ならびに臓器の重量, イノシット含量および酵素活性を測定した。 その結果は次の通りであった。(1) 54日間飼育後の各群の1日当りの平均体重増加量および飼料効率は次の通りであった。 G-1: 0.43g, 0.383. G-2: 0.88g, 0.638. G-3: 1.33g, 0.989. G-4: 1.15g0.769.(2) 各ラット群間の肝臓, 腎臓, 心臓, 眼球重量には顕著な差は認められなかったが, G-1とG-4は他の2群に比較して睾丸重量が低かった。(3) 各ラット群間の血清1ml中の蛋白質量および非蛋白態窒素量は次の通りであった。G-1: 62.05mg, 0.66mg. G-2: 65.58mg, 0.53mg. G-3: 69.94mg, 0.56mg. G-4: 70.55mg, 0.51mg.(4) 各ラット群間の血清100mg中の全脂質, コレステロール, リン脂質量は次の通りであった。 G-1: 700.0mg, 49.6mg, 120.5mg. G-2: 649.0mg, 43.4mg, 125.0mg. G-3: 589.2mg, 35.1mg, 136.5mg. G-4: 588.0mg, 39.4mg, 141.0mg.(5) イノシット生合成に関与するグルコース-6-リン酸シクラーゼとイノシット-1-リン酸ボスファターゼ活性は, 肝臓, 腎臓, 睾丸において各ラット群の間に有意差は認められなかったが, その平均値は無投与群より投与群においてその活性が高い傾向が観察された。(6) 心臓, 肝臓のイノシット含量は各ラット群の間に殆んど差がなかった。 しかし無投与群の眼球のイノシット含量は他の投与群に比較して低かった。

Studies on the Proteins of Human Milk:Part VIII. Isolation and Characterization of Human Milk β 2 A-Globulin

Milk β2A-globulin was isolated by rechromatography of the globulin fraction of human milk on DEAE-cellulose column. Milk β2A-globulin containinig 12.1% of carbohydrates was homogeneous in the electrophoresis and ultracentrifuge. Physicochemical properties of human milk β2A-globulin were studied.