La albúmina sérica bovina (BSA o "Fracción V") es una albúmina sérica procedente de ganado vacuno que se utiliza ampliamente en laboratorios, particularmente como estándar para la concentración de proteínas. La "Fracción V" en el nombre de la proteína proviene de la quinta fracción extraída en el tradicional método de purificación de Edwin Cohn, que explota las diferentes propiedades de solubilidad de las proteínas plasmáticas. Durante este proceso, los científicos extrajeron gradualmente diferentes "fraccionamientos" variando la concentración de disolvente, el pH, la concentración de sal y la temperatura. Este método se utilizó por primera vez para la comercialización de albúmina humana y posteriormente se adoptó para la producción de albúmina sérica bovina.
“La diversidad y estabilidad de la albúmina sérica bovina la convierten en un compañero ideal para muchos experimentos científicos”.
El polipéptido precursor de longitud completa de BSA consta de 607 aminoácidos. Después de la secreción, el péptido señal de 18 residuos en el extremo N se escinde, por lo que el producto inicial consta de 589 residuos de aminoácidos. Luego se eliminan 6 aminoácidos para formar la proteína BSA madura, que contiene 583 aminoácidos. BSA tiene tres dominios homólogos pero estructuralmente diferentes, llamados I, II y III respectivamente, y cada dominio se subdivide en dos subdominios, A y B.
Las propiedades físicas de BSA son las siguientes:
Además, la BSA mide aproximadamente 140 × 40 × 40 Å y exhibe una forma ovalada con una paleta larga.
Al igual que otras albúminas séricas, la BSA desempeña un papel clave en el mantenimiento de la presión del ácido fosfónico dentro de los capilares, transportando ácidos grasos, bilirrubina, minerales y hormonas, y también sirve como anticoagulante y antioxidante. Hay aproximadamente seis sitios de unión de ácidos grasos de cadena larga en BSA, y los tres más fuertes se encuentran en cada dominio.
"La albúmina sérica bovina es más que una simple proteína, es un puente entre la investigación de laboratorio y los mecanismos biológicos."
La BSA se utiliza a menudo como modelo para otras albúminas séricas, especialmente la albúmina sérica humana, con una homología estructural de hasta el 76 %. En aplicaciones bioquímicas, incluidos los ensayos inmunoabsorbentes ligados a enzimas (ELISA), la transferencia Western y la inmunohistoquímica, la BSA se utiliza a menudo como estimulante o inhibidor. En inmunohistoquímica, las secciones de tejido a menudo se incuban con agentes bloqueadores de BSA para unirse a sitios de unión no específicos, lo que puede mejorar la especificidad del anticuerpo para el antígeno y hacer que los resultados experimentales sean más precisos.
BSA también se utiliza como nutriente en cultivos celulares y microbianos. Durante la digestión con enzimas de restricción, BSA estabiliza algunas enzimas digeridas y evita que se adhieran a los tubos de reacción, puntas de pipetas y otros recipientes. Más interesante aún, la BSA se utiliza a menudo para determinar la cantidad de otras proteínas comparando la cantidad de proteína desconocida con la cantidad conocida de BSA (por ejemplo, el ensayo de proteínas de Bradford).
"BSA es popular por su falta de impacto y su rentabilidad en múltiples reacciones bioquímicas."
Además, otro uso de BSA es aislar temporalmente sustancias que dificultan la actividad de ciertas enzimas, lo que muchas veces afecta el rendimiento de la reacción en cadena de la polimerasa (PCR). La BSA también ha sido ampliamente utilizada en la síntesis de nanoestructuras y en la evaluación de los efectos tóxicos o beneficiosos de los iones metálicos y sus complejos, impulsando sin duda la investigación en muchos campos.
En resumen, la albúmina sérica bovina es sin duda un "asistente universal" indispensable en la investigación científica. Su diversidad y amplia gama de aplicaciones le permiten desempeñar un papel clave en la investigación de laboratorio. Entonces, ¿qué nuevas aplicaciones BSA no descubiertas habrá en el futuro?