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Dive into the research topics where Eugen Bamann is active.

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Featured researches published by Eugen Bamann.


Archive | 1928

Zur Kenntnis der Hefemaltase

Richard Willstätter; Eugen Bamann

Den Einflus der Wasserstoffzahl auf die Wirkung der Maltase haben L. Michaelis und P. Rona 2 eingehend untersucht und R. Willstatter und W. Steibelt 3 in einigen Versuchen gepruft. Danach soll die Wirkung optimal sein bei p H=6,1 bis 6,8 und bei = 7,26 schwacher als bei p H = 5,85 (nach Abb. 5 der Abhandlung von Michaelis und Rona, vgl. nachstehende Abb. 1), bei p H = 7,5 geringer als bei p H = 5,38 (Abb. 2 von Michaelis und Rona).


Archive | 1928

Trennung von Maltase und Saccharase

Richard Willstätter; Eugen Bamann

Es ist die Aufgabe dieser Arbeit, die Adsorptionsmethode fur die Fraktionierung von Enzymgemischen weiter zu entwickeln. Das erste von uns untersuchte Beispiel 1 der Trennung von Enzymen betraf das Gemisch von drei Pankreasenzymen, die auf so verschiedene Substrate wie Fette, Proteine und Starke eingestellt sind. Es gelang mit Hilfe von Tonerde, die Lipase, wie es schien, auf Grund ihrer mehr ausgepragten sauren Eigenschaften, von Trypsin und Amylase zu trennen, wahrend sich Trypsin, anscheinend gemas seiner basischen Eigenschaften, von der Amylase scheiden lies. Die einander viel naherstehenden biosenspaltenden Enzyme werden geringere Unterschiede im Adsorptionsverhalten zeigen. Man wird feinere Methoden aufsuchen mussen, um ihre bei der vorsichtigen Autolyse der Hefe entstehenden Gemische zu fraktionieren. Ahnliche Aufgaben stellt die Untersuchung der proteolytischen Enzyme. E. Waldschmidt-Leitz und A. Harteneck losen in einer demnachst erscheinenden Arbeit das Gemisch der [274] pankreatischen Proteasen, Trypsin und Erepsin, in die Komponenten auf und auf andere Weise trennen in einer zu veroffentlichenden Untersuchung R. Willstatter und W. Grassmann die Hefeproteasen, ebenfalls tryptisches und ereptisches Enzym.


Archive | 1928

Über Direkte Maltosegärung durch Maltasereiche Hefe

Richard Willstätter; Eugen Bamann

Die Methode der Versuche von R. Willstatter und Ch. D. Lowry 1 uber direkte Vergarung von Rohrzucker besteht in der Herabsetzung des Invertingehaltes der Hefe durch chemische Eingriffe und im Vergleich der Garung und Spaltung mit invertinarmsten Hefen bei stark saurer Reaktion. Bei p H = 2 wird die Gargeschwindigkeit auf 2/3 bis ½, die Invertinwirkung aber z. B. auf 1/10 herabgesetzt. Fur die Methode, den Verlauf der Garung und Spaltung einer Biose in saurer Losung zu vergleichen, ist die Maltose ein geeigneteres Substrat. Die Erscheinung ist in diesem Fall viel schoner als beim Rohrzucker. Denn eben in schwach saurer Losung, in der Saccharase optimal wirkt, namlich bei p H = etwa 4,5, ist die Maltase, deren Reaktionsoptimum in der Nahe des Neutralpunktes liegt, schon vollkommen ausgeschaltet. Wahrend unter diesen Verhaltnissen Hefen und Maltaselosungen keine hydrolysierende Wirkung auf Malzzucker ausuben, erfolgt die Garung mit voller Geschwindigkeit. Es zeigt sich sogar in [203] Ubereinstimmung mit einer vor kurzem erschienenen Untersuchung von E. Hagglund und A. M. Augustson 1), das die Garung der Maltose bei saurer Reaktion und zwar in einem engen Bereich um p H = etwa 5 mit der grosten Geschwindigkeit stattfindet. Wenn bei dieser Aciditat 50 % Maltose unter den Versuchsbedingungen von Willstatter und Steibelt 2) vergoren sind, so erreicht im Vergleichsversuche bei p H = 6,4 die Garung nur beispielsweise 32,5 %. Fur die maltasereichen Hefen bedeutet also die Einstellung der gunstigsten (p H = 4,5) Garbedingungen fur Malzzucker zugleich die vollstandige Ausschaltung des biosespaltenden Enzyms.


Archive | 1928

Über die Konfigurationsspezifität der Esterasen in Verschiedenen Reinheitsgraden

Richard Willstätter; Eugen Bamann; Johanna Waldschmidt-Graser

Die von H. D. Dakin 1 entdeckte Erscheinung der optischen Spezifitat von Leber-esterase ist in der VIII., IX. und XIV. Abhandlung2 dieser Reihe erweitert worden: die esterspaltenden Enzyme aus den verschiedenen Organen einer Tierart sowie Taka-esterase unterscheiden sich in ihrer Konfigurationsspezifitat, wenn sie nicht nur mit einem racemischen Ester, dem der Mandelsaure, sondern mit einer Reihe substituierter Phenylessigester gepruft werden. Pankreaslipase und Leberesterase wahlen in gleichem Sinne aus, wenn sie beispielsweise auf racemischen Phenylchlor-, -brom- und -amino-essigester wirken, sie unterscheiden sich aber gegenuber Mandelsaureester und Tropa-Saureester. Auch lassen sich Pankreaslipase und die ihr so ahnliche Magenlipase durch die auswahlende Wirkung auf racemischen Mandelsaureester unterscheiden. Aber die Bedeutung dieser weitgehenden optischen Spezifitat, die zur Kennzeichnung und Unterscheidung der [156] lipatischen Enzyme wertvoll ist, hat bisher an einer Unsicherheit gelitten. Noch viel mehr als die Merkmale anderer Enzyme sind diejenigen der Lipasen von den Begleitstoffen abhangig, mit denen sie in ihren physiologischen Komplexen eng assoziiert vorkommen, von Aktivatoren und Hemmungskorpern, die sogar imstande sind, die Abhangigkeit des Wirkungsvermogens von der Reaktion des Mediums ganzlich zu verschieben. Es ist noch unbekannt, ob auch fur das optische Aus-wahlungsvermogen der Esterasen Begleitstoffe verantwortlich sind oder ob diese Enzyme noch im reinsten Zustand, der zur Zeit erreichbar 1st, ihre stereochemische Eigenart bewahren.


Biological Chemistry | 1929

Über die Proteasen der Magenschleimhaut. Erste Abhandlung über die Enzyme der Leukocyten.

Richard Willstätter; Eugen Bamann


European Journal of Inorganic Chemistry | 1928

Über asymmetrische Ester‐Hydrolyse durch Enzyme. (I. Mitteilung.)

Richard Willstätter; Richard Kuhn; Eugen Bamann


Archive | 1928

Untersuchungen über Enzyme

Richard Willstätter; Wolfgang Grassmann; Richard Kuhn; Ernst Waldschmidt-Leitz; Eugen Bamann; Otto Erbacher; H. Heiss; Carmen de Reparaz


Biological Chemistry | 1934

Über das Vorkommen zweier durch das pH-Wirkungsoptimum unterscheidbaren Phosphoesterasen in tierischen Organen. (Zur Kenntnis der Phosphatasen.)

Eugen Bamann; Erwin Riedel


European Journal of Inorganic Chemistry | 1930

Über den Einfluß von optisch aktiven Fremdstoffen auf die Konfigurations‐Spezifität der Leber‐Esterase verschiedener Tiere. (Dritte) Mitteilung „Über asymmetrische Ester‐Hydrolyse durch Enzyme”︁ in der von R. Willstätter, R. Kuhn und E. Bamann begonnenen Untersuchungsreihe

Eugen Bamann; Paul Laeverenz


Biological Chemistry | 1926

Zur Kenntnis der Hefemaltase. Sechste Mitteilung. Mit 6 Figuren im Text

Richard Willstätter; Eugen Bamann

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