Umeo Yoshino

Studies on the chicken egg pidan

鶏卵を用いて短期間に簡単に皮蛋を製造する方法を検討した.食塩20%,苛性ソーダ5%を含む紅茶(2%)浸出液に25°Cで2週間浸漬したのち,パラフィンで覆って2～4ヵ月貯蔵することにより,あひる卵では通常の皮蛋ができるが,鶏卵では卵黄の形が扁平となることが認められた.そのため,食塩による卵黄の凝固性を利用して,鶏卵をまず20%食塩水に10日間浸漬して,卵黄をまず半固体状となした後に食塩10%と苛性ソーダ5%を含む紅茶2%浸出液に7～9日間再浸漬し,その後,パラフィンで覆って2～4ヵ月貯蔵,熟成させるという二段階浸漬法を考案した.この方法により鶏卵を用いても卵黄が球状に保たれている皮蛋を製造することができた.また,その水分,食塩,窒素分布,揮発性塩基,硫化水素などを分析定量した結果,市販皮蛋の分析値と大差ない値が得られた.終りに,あひる卵を頂いた東京都畜産試験場江戸川分場田中実分場長に深謝いたします.本報告は昭和46年4月7日,日本畜産学会大会(名古屋大学)において発表した.

Studies on the cheese ripened mainly with yeast

牛乳蛋白分解力の強い酵母を選択し,これを乳酸菌スターターと共に用いてチーズ内部にまで繁殖させ,約3週間で熟成が完了する風味良好な半硬質チーズを製造することができた.嫌気培養で牛乳蛋白質を強く分解する乳糖発酵酵母としてS. fragilisおよびCan. pseudotropicalisが選択された.これら酵母の乳蛋白分解力に対する培養温度の影響を調べた結果,2株の酵母とも20°Cで培養した時最大の牛乳蛋白分解力を示したのでこれらを用いたチーズの熟成は20°Cで行なった.しかし,S. fragilisは15°Cで培養した時にも牛乳蛋白分解力が20°Cの半分程度あるため,この酵母を用いたチーズは15°Cでも熟成を行なった.熟成中におけるチーズの熟成率および遊離チロシン含量の増加はこれら酵母の使用により明らかに促進された.従って,チーズ中にこれらの酵母が存在することにより,チーズ熟成中の蛋白分解作用が促進されることが知られた.酵母を用いたチーズの酸度は乳酸菌のみを用いたチーズのより低くなった.乳酸菌のみを用いたチーズは3週間の熟成でも酸味のみが強く,旨味を全く示さないが,酵母を用いたチーズは3週間の熟成で組織がなめらかになり,良い風味を示した.またこれら酵母を用いて熟成したチーズにはアルコールや香気性エステルのにおいが認められた.これまでの製造実験の結果によれば,最も安定した製品を得るためにはS. fragilisを用いて15°Cで熟成を行なうのが適しているように思われた.

Acid-soluble nucleic acid derivatives in skim-milk inoculated with lactic acid bacteria.

乳業用乳酸菌5株と有胞子乳酸菌3株の脱脂乳中における酸可溶性核酸関連物質の生産力を調べた.これら菌株を脱脂乳に接種し,生育適温にて2～14日間培養後,生じた酸可溶性核酸関連物質をDowex 1-X8のカラムクロマトグラフィーによって分析した.培養中における脱脂乳中の酸可溶性核酸関連物質含量(260mμの吸光値で表示)は全般的に増加を示した.Str. lactisとStr. cremorisの培養中の酸可溶性核酸関連物質はL. bulgaricus, L. acidophilusおよびB.coagulansの場合よりも大であった.Str. lactisとStr. cremorisを接種した脱脂乳中ではオロット酸の減少とその他ヌクレオチド(CMP, AMP, GTP, ADPおよびATP)のわずかな変動が認められた.酸可溶性核酸関連物質含量は菌(Str. lactic)の増殖と共に増加し,菌の増殖が最高に達した後も暫時増加を続けたのち減少する.そして培養後期にふたたび増加が認められた.しかし,これら供試乳酸菌を培養した脱脂乳中に検出された酸可溶性核酸関連物質含量は,乳製品の風味に影響を与え得る量よりもはるかに少ない水準である.

Change of Available Lysine in Milk Protein by Heating and Comparison of Its Availability in Various Milk Products

リシン-乳糖混合溶液,カゼイン-乳糖混合溶液及び脱脂乳について各種加熱条件によるリシンの不活性化を測定した.その結果リシンの不活性化は80°, 10分以下の加熱では殆んど認められないが, 100°, 30分以上では10～20%の不活性化が認められた. 120°, 30分以上では純粋のカゼイン溶液及び透析乳でもかなりリシン不活性化が起るが,いずれの温度でも乳糖が共存すると不活性化が顕著であった. 次に酵素消化試験法及びDNP法により各種練粉乳中のリシン有効比を比較した.調製粉乳のリシン有効比は未加熱乳を100とすると両法ともに80～100の範囲であった.また貯蔵中におけるその変化は認められなかった. DNP法による有効性リシン含量は市乳,全脂及び加粉乳では未加熱乳よりやや高い値を示し,無糖練乳ではやや低い値を示した.

The Effect of Rennet on Lactic Acid Bacteria in Cheese Ripening

チーズの醗酵において乳酸菌の作用に対するレンニン及びペプシンの影響を解明するためにL. acidophitus, L. bulgaricus, L. casei, S. cremoris, S. 1actis及びS. thermophilusを用いて実験を行った.その結果,乳酸菌の酸生成に対して両酵素は促進的ではなくむしろ供試菌の多くに対して阻害的に作用する.その原因は両酵素によるカゼインの分解生成物は酸生成に対して促進的に働くにも拘らず,パラカゼインが酸生成に対し抑制的に作用するためである.供試菌中,最も抑制されるものはL. bulgaricusで, S. cremoris及びL. caseiには影響が少い.レンネット作用によりカぜイン溶液に生成する乳濁物質は分解生成物の一種と考えられるものであるが,この物質は酸生成に対し促進的に作用する.乳酸菌のカぜイン分解作用はレンニンまたはペプシンにより促進される.即ちレンニンまたはペプシンの添加培地においては酸生成が抑制される菌株の中にも蛋白質分解の促進される例が認められる.(例S. cremoris)チーズ醗酵の実用問題としては更に研究が必要である.

Studies on the Opalescence in Sodium-caseinate Solution:Developed by the Milk Coagulating Enzymes

Both rennet and pepsin are used as a coagulant in cheese-making process. The proteolytic action of these two milk-coagulating enzymes was studied. In this report, results of the experiments on the development of the opalescence in sodium-caseinate solution by two enzymes are reported. Some properties of the opalescent materials and the change in the distribution of nitrogen and phosphorus are also included.These experiments show the difference of the mode of proteolytic action on casein by rennet and by pepsin, which may be concerned with the ripening of cheese.