Günter Westphal

Über 1,3,4-oxadiazolo [3.2-a] pyrimidone

Zusammenfassung 5-Oxo-1,3,4-oxadiazolo [3.2-a] pyrimidines 5a-c have been prepared by reaction of 2-amino-1,3,4-oxadiazoles with acetylenemono- and acetylenedicarboxylates. The IR, 1H-NMR- and mass spectra are discussed.

Über die bildung von 1,3,4-oxadiazolo[3,2-a]-1,3,5-triazin-5,7-dionen

Zusammenfassung 2-Amino-1,3,4-oxadiazoles reacts with excess of arylisocyanates to the 1,3,4-oxadiazolo [3,2-a]-1,3,5-triazin-5,7-diones. The IR- and mass spectra are discussed.

l-Ascorbinsäure als Carbonylkomponente nichtenzymatischer Bräunungsreaktionen

Summaryl-Ascorbic acid is a reactive carbonyl component of non-enzymatic browning reactions. Model systems ([l-ascorbic acid]=0.02 M; temperature=90°C; pH=5.0–8.0) ofl-ascorbic acid with theα-amino acids glycine,d-alanine andl-lysine were studied. The intensity of pigment formation was determined by measurement of absorbance at 430 nm and expressed as an average rate constant¯kB (h−1). Modified enzyme electrodes, with immobilized ascorbate oxidase andd-amino-acid oxidase, were used for enzymatic determinations ofl-ascorbic acid andd-alanine. The formation of brown-coloured pigments in acid and neutral media was found primarily to be caused by thel-ascorbic acid browning reaction; the addition of amino acids to the aqueous reaction system did not significantly influence the browning. Under acid conditions, glycine showed unusual behaviour: it can react with furfural, a degradation product ofl-ascorbic acid, to increase pigment formation. The basic amino acidl-lysine inhibits the autooxidation loss ofl-ascorbic acid. An increase of brown-coloured pigments in basic media is caused by the Strecker degradation of dehydro-l-ascorbic acid with the amino acids investigated.Zusammenfassungl-Ascorbinsäure (AA) fungiert in nichtenzymatischen Bräunungsreaktionen als reaktive Carbonylkomponente. Ihr Reaktionsverhalten wurde in wäßrigen Reaktionsgemischen (

Strukturen und biologische Funktionen von Aminosäuren, Peptiden und Proteinen

C_{0_{AA} }

Ernährung und Gesundheit

; T=90 °C; pH=5,0–8,0) unter Zusatz der Aminosäuren Glycin,d-Alanin undl-Lysin-monohydrochlorid analysiert. Die Intensität der gebildeten Pigmente wurde durch Messung der Extinktion (λ=430 nm) registriert und als mittlere Reaktionsgeschwindigkeitskonstante der nichtenzymatischen Bräunung¯kB [h−1] angegeben. Zur Verfolgung des Abbaus der Reaktanten kamen Enzymelektroden mit immobilisierter Ascorbatoxidase undd-Aminosäureoxidase zum Einsatz. Die Pigmentbildung im sauren und neutralen Milieu ist bevorzugt auf die reine Ascorbinsäurebräunung zurückzuführen und ein Aminosäurezusatz wirkt sich nicht signifikant auf die Bräunung aus. Glycin bildet bei der Bräunung im sauren pH-Milieu eine Ausnahme und reagiert möglicherweise bevorzugt mit dem AA-Abbauprodukt Furfural unter erhöhter Pigmentbildung. Die basische Aminosäure Lysin wirkt hemmend auf den autoxidativen Abbau derl-Ascorbinsäure. Erhöhte Bräunungsintensitäten im basischen pH-Bereich sind dem Strecker-Abbau zwischen oxidierterl-Ascorbinsäure (Dehydro-l-ascorbinsäure) und den genannten Aminoverbindungen zuzuordnen.

Zur Kondensation von Carbonylverbindungen mit Hydrazinen, VI Über die Basizitätskonstanten kernsubstituierter Phenylhydrazine

Zusammenfassung An elektronisch angeregten Zustanden von Chinoxalinen and s -Triazolo[4,3-a]chinoxalinen wurden EPR-, Fluoreszenz- und Phosphoreszenzuntersuchungen durchgefuhrt. Die Nullfeldparameter D * und die Emissionsmaxima der untersuchten Verbindungen werden angegeben sowie deren Emissionsverhalten diskutiert. Anhand vereinfachter Tennschemata und Analogiebetrachtungen wird der Einfluss von Substitution und Anellierungsgrad auf Relaxationsprozesse nach optischer Anregung sowie auf die elektronischen Wechselwirkungen in den energetisch niedrigsten Triplettzustanden der Verbindungen erlautert.

Zum Mechanismus der „frühen Phase” der Maillard-Reaktion 1. Mitt. Einfluß der Struktur des Kohlenhydrats und der Aminosäure auf die Bildung des N-Glycosids

Einfache Proteine sind hochmolekulare Verbindungen peptidisch verknupfter Aminosauren. Als zusammengesetzte Proteine werden solche bezeichnet, die weitere Molekule wie Kohlenhydrate, Lipide, Porphyrine, Nucleotide, Metalle und Phosphat enthalten. Lebensvorgange sind ohne Proteine nicht moglich. Mit der Erforschung ihrer Struktur und Funktion und mit der wirtschaftlichen Nutzung beschaftigen sich verschiedene Disziplinen. Unter Struktur wird einheitlich die Reihenfolge der Aminosauren in der Peptidkette (Konstitution: Sequenz, Primarstruktur) und deren dreidimensionale Anordnung verstanden (Sekundar-, Tertiar-, Quartarstruktur). Im Hinblick auf die Funktion bzw. die funktionellen Eigenschaften der Proteine sind die Auffassungen ambivalent. Biochemiker, Biophysiker, Immunologen und Endokrinologen interessieren sich fur Proteinfunktionen auf molekularer und zellularer Ebene wie intra-und intermolekulare Wechselwirkungen und deren Beitrag zur Stabilisierung der Proteinstruktur, enzymatische Katalyse, Aminosaurestoffwechsel und seine Regulation, Proteinsynthese und -abbau, Transport-, Erkennungs-, Schutz-und homoostatische Funktionen. Mit Ernahrungsproblemen beschaftigte Wissenschaftler untersuchen die nutritiven Funktionen der Proteine und Aminosauren im Gesamtorganismus, Verdauungs-und Resorptionsfunktionen, allergische und toxische Wirkungen, Wechselbeziehungen mit anderen Nahrungsbestandteilen, Proteinbedarf unter verschiedenen Lebensumstanden und Folgen nicht angepasster Ernahrung. Die Lebensmittelchemie und -technologie wendet sich jenen funktionellen Eigenschaften zu, die mit Loslichkeit, Quellung, Bindungsvermogen fur Wasser, Ol bzw. Fett und fluchtigen Komponenten, Gel-und Schaumbildung sowie Emulgierung, Fliesverhalten, Faserbildung und Texturierung und sensorischen Eigenschaften einhergehen. Fur den Arzt stehen Funktionsstorungen im Vordergrund seines Interesses, die sich aus fehlerhaften oder veranderten Proteinen und aus einem fehlgeleiteten Proteinmetabolismus ergeben.

Anwendung der Massenspektrometrie zur Identifizierung isomerer Amino‐oxadiazole

Die Peptidbindungen aller Proteine sind identisch,das Gleichgewicht ihrer Spaltung durch Hydrolyse liegt deutlich auf der Seite der Reaktionsprodukte - die Proteinverdauung im Darm sollte kaum Probleme bereiten. Im einfachsten Fall wurde eine Protease reichen, die vom Ende her Aminosauren der Reihe nach abspaltet (Exopeptidase). Doch der Zeitaufwand ware extrem hoch. Daraus folgt die Variante, das Polypeptid zuerst einmal in grosere Bruchstucke zu zerlegen und dann die Peptide weiter zu spalten. In der Tat gibt es bakterielle Enzyme (Subtilisin aus B. subtilis), die nahezu jedes Peptid spalten konnen und deshalb in der Peptidforschung und der Lebensmitteltechnologie (vgl. Abschn. 2.3.10 und 7.2.3) vielfach eingesetzt werden. Die Unterschiede in Grose, Ladung usw. der verschiedenen an den Peptidbindungen beteiligten Aminosauren erlauben nur lockere Wechselwirkungen mit dem katalytischen Zentrum einer solchen Protease und damit nur geringe Affinitat und katalytische Aktivitat. Um die Zeitlimits zur Verdauung einer groseren Menge Protein nicht zu uberschreiten, mussten erhebliche Mengen einer solchen Protease zur Verfugung gestellt werden. Das andere Extrem, fur jede mogliche Peptidbindung eine Protease bereitzustellen, ist wenig aussichtsreich. Bei 20 Aminosauren waren das 400 Kombinationen. Da die Proteasen selbst Proteine sind, verdauen sie einander und es mussten von jedem dieser Enzyme erhebliche Uberschusse bereitgehalten werden. Die Natur hat das Problem wie so oft mit einem Kompromiss gelost.